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J-GLOBAL ID：201002286709304619   整理番号：10A0596521

ヒト組換え抗体に存在するグルタミンに連結した少糖類と非コンセンサスのアスパラギンに連結した少糖類が新規な蛋白質糖鎖付加モチーフを特徴付ける

Glutamine-linked and Non-consensus Asparagine-linked Oligosaccharides Present in Human Recombinant Antibodies Define Novel Protein Glycosylation Motifs

著者 (7件)： VALLIERE-DOUGLASS John F. (Amgen Inc., Washington) ,  EAKIN Catherine M. (Amgen Inc., Washington) ,  WALLACE Alison (Amgen Inc., Washington) ,  KETCHEM Randal R. (Amgen Inc., Washington) ,  WANG Wesley (Amgen Inc., Washington) ,  TREUHEIT Michael J. (Amgen Inc., Washington) ,  BALLAND Alain (Amgen Inc., Washington)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 285  号： 21  ページ： 16012-16022  発行年： 2010年05月21日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 組換え発現したヒト抗体で糖鎖の解析をした。IgG2分子のV_LドメインでAsn結合コンセンサスモチーフNX(S/T)に似ているがAsnでなくQGT配列内のGln106が二分岐のフコシル化少糖で修飾されていた。さらに,レクチン結合させて濃縮した成分の分析によれば,IgG1とIgG2において重鎖のAsn162,Asn360と軽鎖のAsn164,CDR_L1のAsn35がわずかながら少糖類を結合しており,この部分のアミノ酸配列はNグリコシル化のコンセンサス配列NX(S/T)でなく逆の(S/T)XNであり,分子モデリングによればこれらの糖結合部位は高度に柔軟なターン構造に位置していた。したがって,糖鎖付加は従来考えられているような厳密な規則に支配されておらず,多様化していることがわかった。

シソーラス用語： ヒト ,  *免疫グロブリンG ,  *グリコシル化 ,  アミノ酸配列 ,  タンデム質量分析 ,  レクチン ,  アフィニティークロマトグラフィー ,  LC-MS分析 ,  *糖鎖 ,  少糖類 ,  重鎖 ,  軽鎖 ,  *N-グリコシル化 ,  フコシル化 ,  免疫グロブリンG1 ,  免疫グロブリンG2 ,  N-結合型糖鎖 ,  化学分析 ,  解析 ,  分析 ,  生化学的分析
準シソーラス用語： N型糖鎖

分類 (1件)： 糖質・糖鎖一般  (EB06010I)

タイトルに関連する用語 (9件)： ヒト ,  組換え抗体 ,  グルタミン ,  少糖類 ,  コンセンサス ,  アスパラギン ,  蛋白質 ,  糖鎖付加 ,  モチーフ