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J-GLOBAL ID：201002287411262006   整理番号：10A0340109

Legionella pneumophilaグリコシルトランスフェラーゼによる伸長因子1A阻害の分子機構

Molecular mechanism of elongation factor 1A inhibition by a Legionella pneumophila glycosyltransferase

著者 (8件)： HURTADO-GUERRERO Ramon (Univ. Dundee, Dundee, GBR) ,  ZUSMAN Tal (Tel Aviv Univ., Tel Aviv, ISR) ,  PATHAK Shalini (Univ. Dundee, Dundee, GBR) ,  IBRAHIM Adel F.M. (Univ. Dundee, Dundee, GBR) ,  SHEPHERD Sharon (Univ. Dundee, Dundee, GBR) ,  PRESCOTT Alan (Univ. Dundee, Dundee, GBR) ,  SEGAL Gil (Tel Aviv Univ., Tel Aviv, ISR) ,  VAN AALTEN Daan M.F. (Univ. Dundee, Dundee, GBR)
資料名： Biochemical Journal  (Biochemical Journal)
巻： 426  号： 3  ページ： 281-292  発行年： 2010年03月15日 
JST資料番号： B0205A  ISSN： 0264-6021  CODEN： BIJOAK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： L.pneumophilaの病原因子GT-AファミリーLgt1グルコシルトランスフェラーゼの部位特異的変異体を大腸菌で発現し,結晶構造より分子モデルを構築するとともに,HeLa細胞への微量注入により宿主細胞の標的分子をスクリーニングした。Lgt1の触媒活性にはAsp-Xaa-Asp(DxD)モチーフ内の2つのAsp残基,Asp246及びAsp248が必須で,触媒活性に適応した柔軟ループ立体配座の変化と触媒時の遷移状態安定化に寄与した。グルコースはAsp230,Arg233,Asp246と水素結合した。これら変異酵素発現LegionellaはHeLa細胞でのアポトーシス誘導能が消失していた。またUDPグルコースとEE1A結合部位残基置換によってもLgt1の細胞毒性は消失し,EE1Aグリコシル化による宿主細胞の翻訳活性の阻害機構を示唆した。

シソーラス用語： *Legionella pneumophila ,  *ペプチド鎖延長因子 ,  HeLa細胞 ,  基質特異性 ,  *グルクロニルトランスフェラーゼ ,  病原体 ,  アミノ酸配列 ,  結晶構造 ,  分子モデル ,  アポトーシス ,  部位特異的変異誘発
準シソーラス用語： *EE1A ,  病原因子

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  微生物感染の生理と病原性  (EG03053T)

タイトルに関連する用語 (4件)： Legionella ,  グリコシルトランスフェラーゼ ,  阻害 ,  分子機構