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J-GLOBAL ID：201002287516791187   整理番号：10A1128672

蛋白質の構造的動態の原子レベルでの特性化

Atomic-Level Characterization of the Structural Dynamics of Proteins

著者 (12件)： SHAW David E. (D.E. Shaw Res., NY, USA) ,  SHAW David E. (Columbia Univ., NY, USA) ,  MARAGAKIS Paul (D.E. Shaw Res., NY, USA) ,  LINDORFF-LARSEN Kresten (D.E. Shaw Res., NY, USA) ,  PIANA Stefano (D.E. Shaw Res., NY, USA) ,  DROR Ron O. (D.E. Shaw Res., NY, USA) ,  EASTWOOD Michael P. (D.E. Shaw Res., NY, USA) ,  BANK Joseph A. (D.E. Shaw Res., NY, USA) ,  JUMPER John M. (D.E. Shaw Res., NY, USA) ,  SALMON John K. (D.E. Shaw Res., NY, USA) ,  SHAN Yibing (D.E. Shaw Res., NY, USA) ,  WRIGGERS Willy (D.E. Shaw Res., NY, USA)
資料名： Science  (Science)
巻： 330  号： 6002  ページ： 341-346  発行年： 2010年10月15日 
JST資料番号： E0078A  ISSN： 0036-8075  CODEN： SCIEA  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 分子動力学シミュレーションは原子レベルで詳細に蛋白質の動きの研究に広く使用されているが,多くの生物学的に重要なコンフォメーション変化よりも短時間での研究には限界があった。特殊な目的の機械上で働く特別に長い全原子分子動力学シミュレーションを用いた蛋白質の動態,即ち蛋白質の畳みこみと畳みこみ状態でのコンフォメーション変化,の研究で2つの重要なプロセスを試みた。WW蛋白質ドメインの折りたたみのシミュレーションは明瞭な折りたたみ経路を示した。折り畳み蛋白質である牛膵臓トリプシンインヒビターの1ミリ秒のシミュレーションから,構造的に明確ないくつかのコンフォメーション状態が明らかにされ,その可逆的相互作用変換は同じ状況下で局所的緩和時間よりも1000倍以上遅いことが示された。牛膵臓トリプシンインヒビターの動力学的シミュレーションから,異なる立体構造間の相互変換が生じていることが判明した。

シソーラス用語： *分子動力学 ,  *折畳み構造 ,  タンパク質 ,  トリプシン阻害剤 ,  膵臓 ,  立体配座 ,  配座転移 ,  計算機シミュレーション ,  分子動力学シミュレーション ,  計算機利用 ,  利用

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (3件)： 蛋白質 ,  原子 ,  特性化