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J-GLOBAL ID:201002288700880296   整理番号:10A1094635

ラット小腸由来のリン酸依存性グルタミナーゼの活性はADPにより調整され,ミトコンドリアの完全性に依存する

The activity of phosphate-dependent glutaminase from the rat small intestine is modulated by ADP and is dependent on integrity of mitochondria
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資料名:
巻: 504  号:ページ: 197-203  発行年: 2010年12月15日 
JST資料番号: B0023A  ISSN: 0003-9861  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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ラット小腸由来のリン酸依存性グルタミナーゼ(PDG)活性に及ぼすアデニンヌクレオチドの効果を無傷のミトコンドリアで調べた。音波照射または氷解によるミトコンドリア破壊の結果,酵素活性の喪失が起った。ADPは酵素を最も強く活性化するアデニンヌクレオチドであり,酵素にAMPまたはATPの5倍以上のVmaxを与える。ADPによるPDGのS字状活性化曲線はATPの存在で双曲線状になった。またADPはグルタミンに対するKmを低下させ,Vmaxを上昇させた。これらの効果はATPの存在でさらに促進した。リン酸とADPによるPDGの活性化は完全に付加的でなく,アクチベーター間のいくらかの拮抗作用を示唆した。一定濃度のリン酸の存在での変化するATP/ADP比とPDP活性の間に明らかな相関はなかった。しかし,約1:4と4:1の比率はそれぞれ最大と最少の活性を与えた。PDG活性のpH依存性はリン酸濃度に影響され,結果は2価イオンが活性化種であることを示唆した。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (1件):
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酵素生理 
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