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J-GLOBAL ID：201002289405508896   整理番号：10A1078333

内因性S-ニトロソシステイン残基の構造プロファイリングは蛋白質S-ニトロシル化のために多様なメカニズムに適応する独自の特徴を明らかにする

Structural profiling of endogenous S-nitrosocysteine residues reveals unique features that accommodate diverse mechanisms for protein S-nitrosylation

著者 (7件)： DOULIAS Paschalis-Thomas (Univ. Pennsylvania, PA) ,  GREENE Jennifer L. (Univ. Pennsylvania, PA) ,  GRECO Todd M. (Univ. Pennsylvania, PA) ,  TENOPOULOU Margarita (Univ. Pennsylvania, PA) ,  SEEHOLZER Steve H. (Univ. Pennsylvania, PA) ,  DUNBRACK Roland L. (Fox Chase Cancer Center, PA) ,  ISCHIROPOULOS Harry (Univ. Pennsylvania, PA)
資料名： Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America)
巻： 107  号： 39  ページ： 16958-16963  発行年： 2010年09月28日 
JST資料番号： D0387A  ISSN： 0027-8424  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 質量分析ベースのプロテオミクスアプローチを開発し,WTマウス肝臓で内因的に修正された192の蛋白質中328のペプチド中のS-ニトロソシステインを特定した。構造解析で,S-ニトロシル化システイン残基は10.01±2.1pKaの蛋白質の疎水性および親水性領域に均一に分配していた。S-ニトロシル化は,システイン残基と比較してα-らせんの中で過剰に,コイルの中で過小にみられた。Q-Q確率プロットで,S-ニトロソシステイン残基が,システイン残基に比較して,表面のアクセス可能な領域に向かって歪曲して分布していた。システイン残基は,蛋白質-蛋白質あるいは小分子相互作用により媒介されたS-ニトロシル化ソシステインに位置した。さらに,金属および15メタロプロテインで調整された13修正システイン残基は,金属触媒S-ニトロシル化メカニズムにより内因性に修正された。肝臓の内因性S-ニトロソプロテオームは,選択的部位に直接S-ニトロシル化のための多様なメカニズムに適応する構造的な特徴をもつことが示された。

シソーラス用語： *置換反応 ,  *解析 ,  マウス ,  肝臓 ,  アミノ酸残基
準シソーラス用語： *S-ニトロシル化 ,  システイン残基 ,  *プロテオーム解析

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

物質索引 (1件)： S-ニトロソシステイン

タイトルに関連する用語 (8件)： 内因性 ,  S-ニトロソシステイン ,  残基 ,  プロファイリング ,  蛋白質 ,  S-ニトロシル化 ,  メカニズム ,  適応