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J-GLOBAL ID：201002290384563571   整理番号：10A0222928

NMR分光法,量子化学計算及び質量分析を用いるヒトインシュリンA鎖の内因性システイン酸化還元依存状態を評価する

Evaluating the Intrinsic Cysteine Redox-Dependent States of the A-Chain of Human Insulin Using NMR Spectroscopy, Quantum Chemical Calculations, and Mass Spectrometry

著者 (7件)： SHARMA Alok K. (Harvard Medical School, Massachusetts) ,  LING Yan (Univ. Southern Mississippi, Mississippi) ,  GREER Allison B. (Harvard Medical School, Massachusetts) ,  HAFLER David A. (Harvard Medical School, Massachusetts) ,  KENT Sally C. (Harvard Medical School, Massachusetts) ,  ZHANG Yong (Univ. Southern Mississippi, Mississippi) ,  RIGBY Alan C. (Harvard Medical School, Massachusetts)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 114  号： 1  ページ： 585-591  発行年： 2010年01月14日 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： インシュリンはA鎖とB鎖からなり,両者はそれぞれ21と30残基である。A鎖とB鎖から位置Aでシステン(Cys)残基とA鎖とB鎖からCys20とCys19間それぞれの二個の分子間ジスルフィド結合を経由してこれらの二本鎖は結合している。還元性雰囲気でA鎖ペプチドの残基1~15と同様にアミノ酸末端リシン-アルギニン拡張からなるヒトインシュリンA鎖類似物質(KR A1~15)のT細胞機能性研究を行った。このペプチドに関する二次元NMR分光法,質量分析及び量子化学計算から得たデータを報告した。データはこのペプチド内の遊離チオール部分が主要組織適合複合体(MHC)II/ペプチド相互作用に関与していることを示唆した。量子化学計算と組合せた二次元NMR分光法はKR A1~15が一個の還元状態と二個の酸化状態を含む不均一酸化還元依存立体配座をサンプリングした立体配座束に存在することを同定した。酸化還元状態依存立体配座平衡の存在を確認するこのペプチドの質量分析が更にこの知見を支持した。興味深いことに,酸化状態におけるシステイン8の遊離チオール共鳴の存在は混合ジスルフィフィド立体配座として示される第三の酸化還元立体配座の存在を支持した。

シソーラス用語： ヒト ,  *アミノ酸残基 ,  類似物質 ,  ジスルフィド結合 ,  *組織適合性遺伝子 ,  *立体配座 ,  状態 ,  酸化還元反応 ,  チオール ,  二次元NMR ,  NOESY ,  TOCSY ,  立体異性体 ,  化学シフト ,  ab initio法 ,  質量スペクトル ,  MALDI-TOF MS ,  密度汎関数法 ,  基底関数系 ,  試料採取 ,  T細胞 ,  *インスリン ,  飛行時間法
準シソーラス用語： *インシュリン ,  Tリンパ球 ,  MHCクラスII遺伝子 ,  主要組織適合複合体 ,  配座異性体 ,  量子化学計算 ,  サンプリング【試料採取】

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  有機化合物のNMR  (BM07044Q)

タイトルに関連する用語 (9件)： NMR分光法 ,  量子化学計算 ,  質量分析 ,  ヒト ,  インシュリン ,  内因性 ,  システイン ,  酸化還元 ,  評価