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J-GLOBAL ID：201002292949350138   整理番号：10A0005103

高度に効率的な蛋白質分解のためのデトネーションナノダイヤモンド上への酵素の固定化

Immobilization of enzyme on detonation nanodiamond for highly efficient proteolysis

著者 (4件)： WEI Liming (Dep. of Chemistry & Institutes of Biomedical Sciences, Fudan Univ., Shanghai 200032, CHN) ,  ZHANG Wei (Dep. of Chemistry & Institutes of Biomedical Sciences, Fudan Univ., Shanghai 200032, CHN) ,  LU Haojie (Dep. of Chemistry & Institutes of Biomedical Sciences, Fudan Univ., Shanghai 200032, CHN) ,  YANG Pengyuan (Dep. of Chemistry & Institutes of Biomedical Sciences, Fudan Univ., Shanghai 200032, CHN)
資料名： Talanta  (Talanta)
巻： 80  号： 3  ページ： 1298-1304  発行年： 2010年01月 
JST資料番号： E0324A  ISSN： 0039-9140  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： デトネーションナノダイヤモンド(dND,3-10nm)上への酵素の固定化とその効率的な蛋白質分解への応用を示した。固定化酵素のMichaelis定数(K_m)及び最大速度(V_max)の評価によると,固定化によってその活性は顕著には低下しなかった。dNDs上に固定化された酵素は,その対応する遊離状態のものよりずっと良好な熱及び化学安定性を示し,10回の再使用によっても高い活性を維持した。dNDs上に固定化したトリプシン(dND-trypsin)による効率的な蛋白質分解を,ミオグロビン(或いは他のモデル蛋白質)の短時間(5min)での消化によって示した。dND-trypsinによって得た多数の同定したペプチド類は配列をより高度にカバーしており,溶液中消化及び市販固定化トリプシンビーズよりも確実な蛋白質の確認ができた。さらに,dNDs上へのペプチド-N-グリコシダーゼF(PNGase F)の固定化が実現し,10min以内のより迅速なグリコペプチド類の連続グリコシダーセ消化をもたらした。Copyright 2009 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *タンパク質分解 ,  デトネーション ,  ダイヤモンド ,  *固定化酵素 ,  糖ペプチド ,  熱安定性 ,  トリプシン ,  グリコシド結合ヒドロラーゼ ,  *MALDI-TOF MS ,  Michaelis定数 ,  酵素活性度 ,  ミオグロビン ,  *酵素的分解 ,  分解物 ,  *ペプチド ,  芳香族カルボン酸 ,  多価フェノール ,  ヒドロキシ酸 ,  *飛行時間法
準シソーラス用語： 化学安定性

分類 (4件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  生化学的分析法  (EA03030G) ,  酵素の応用関連  (EB09100B) ,  有機物質の物理分析一般  (CC03031B)

物質索引 (2件)： 2,5-ジヒドロキシ安息香酸 ,  N-ヒドロキシスクシンイミド

タイトルに関連する用語 (3件)： 蛋白質分解 ,  酵素 ,  固定化