文献
J-GLOBAL ID:201002294599381410   整理番号:10A0725118

新しいPII蛋白質構造により,2-オキソグルタール酸結合部位を同定する

A New PII Protein Structure Identifies the 2-Oxoglutarate Binding Site
著者 (6件):
資料名:
巻: 400  号:ページ: 531-539  発行年: 2010年07月16日 
JST資料番号: D0124B  ISSN: 0022-2836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
抄録/ポイント:
抄録/ポイント
文献の概要を数百字程度の日本語でまとめたものです。
部分表示の続きは、JDreamⅢ(有料)でご覧頂けます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。
細菌,古細菌及び植物のPII蛋白質群は窒素代謝の多数の局面を調節する。これらは酵素,転写因子または膜蛋白質であるこれらの標的蛋白質との相互作用によりそれを果たす。細胞窒素状態を感知し,それに応じてこれらの標的と相互作用するPII蛋白質群の機能の重要特性は,重要な代謝中間体2-オキソグルタル酸(2-OG)のこれらの結合である。しかしながら,PII蛋白質群におけるこのリガンドの結合部位は論争中である。ここに,MgATP及び2-OGと複合体を形成したAzospirillum brasilense PII蛋白質GlnZの1.4ÅでのX線構造を測定した。この構造はさまざまなPII蛋白質群への2-OG結合に関する先の生化学データと見事に一致し,2-OGはヘテロ三量体の隣接サブユニット間で形成された裂部において結合することを示した。結合2-OGの2-オキソ酸分子はATPの3つのホスファート酸素及びTループ残基Gln39の側鎖と共に結合Mg2+に連結した。これらの構造は,著者がPII蛋白質のTループに結合する2-OGを報告した先のMethanococcus jannaschii GlnK1蛋白質の構造と全く対照的であった。この新規構造を考慮して,異なるエフェクタ結合様式で各々結合した及び保存Lys58残基のアンモニウム基の異なる相互作用パートナーにより特性化されたTループ構造の3ファミリーは,PII蛋白質群によるエフェクタシグナル産物の共通の構造基盤として出現した。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。

準シソーラス用語:
シソーラス用語/準シソーラス用語
文献のテーマを表すキーワードです。
部分表示の続きはJDreamⅢ(有料)でご覧いただけます。
J-GLOBALでは書誌(タイトル、著者名等)登載から半年以上経過後に表示されますが、医療系文献の場合はMyJ-GLOBALでのログインが必要です。

分類 (2件):
分類
JSTが定めた文献の分類名称とコードです
分子構造  ,  微生物の生化学 
物質索引 (1件):
物質索引
文献のテーマを表す化学物質のキーワードです
タイトルに関連する用語 (4件):
タイトルに関連する用語
J-GLOBALで独自に切り出した文献タイトルの用語をもとにしたキーワードです

前のページに戻る