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J-GLOBAL ID：201002298234576269   整理番号：10A1380476

ホスファチジルイノシトール-4,5-二リン酸は発芽酵母セプチンフィラメント集合及び組織化を促進する

Phosphatidylinositol-4,5- bisphosphate Promotes Budding Yeast Septin Filament Assembly and Organization

著者 (9件)： BERTIN Aurelie ,  MCMURRAY Michael A. ,  THAI Luong ,  GARCIA Galo ,  VOTIN Violet ,  GROB Patricia ,  ALLYN Theresa ,  THORNER Jeremy ,  NOGALES Eva
資料名： Journal of Molecular Biology  (Journal of Molecular Biology)
巻： 404  号： 4  ページ： 711-731  発行年： 2010年12月10日 
JST資料番号： D0124B  ISSN： 0022-2836  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： セプチンは対称性直鎖状ヘテロオリゴマー複合体に集合するGTP結合蛋白質の保存されたファミリーで,無極性フィラメント及び高次構造に重合が可能である。発芽酵母(Saccharomyces cerevisiae)及び他の真核生物における適切なセプチン組織化は細胞分裂などの膜再構築が関与する過程に重要である。酵母では4個のセプチンサブユニットがCdc11-Cdc12-Cdc3-Cdc10-Cdc10-Cdc3-Cdc12-Cdc11のヘテロ八量体ロッドを形成し,細胞膜の内面に密着した発芽頸部周辺のカラー形成によりフィラメントに重合した。電子顕微鏡を使用して超微細構造レベルでのセプチン組織化に及ぼす脂質単分子層の効果を調べ,セプチン-膜相互作用を検討した。この方法を使用してフィラメント集合に及ぼすセプチン-膜相互作用の効果,特にホスホイノシチドの役割に及ぼす効果の新しい洞察を得た。発芽酵母セプチンはホスファチジルイノシトール-4,5-二リン酸(PIP2)と特異的に相互作用することを示し,Cdc10のN末端がセプチンフィラメントとPIP2の相互作用に大きく寄与することを示した。PIP2の存在は溶液中でのフィラメント形成を阻止する条件下又は溶液中でのフィラメント形成を阻止する変異体でもフィラメント重合及び単分子層の組織化を促進することが分った。正常な末端サブユニットCdc11又は正常な中心Cdc10二重項が欠如したセプチン複合体の極端な例ではPIP2含有単分子層とヌクレオチドの組合せは異型Cdc12-Cdc12及びCdc3-Cdc3相互作用によりin vitroでフィラメント形成が可能であった。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *ホスファチジルイノシトールビスリン酸 ,  *Saccharomyces cerevisiae ,  *タンパク質 ,  GTP結合タンパク質 ,  タンパク質複合体 ,  細胞分裂 ,  多量体 ,  細胞膜 ,  単分子層 ,  脂質 ,  分子間相互作用 ,  フィラメント ,  突然変異体 ,  サブユニット ,  電子顕微鏡観察
準シソーラス用語： Cdc11 ,  Cdc10 ,  *セプチン ,  ホスファチジルイノシトール4,5-二リン酸 ,  八量体

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  生物学的機能  (EB05020M)

タイトルに関連する用語 (9件)： ホスファチジルイノシトール ,  リン酸 ,  発芽 ,  酵母 ,  セプチン ,  フィラメント ,  集合 ,  組織化 ,  促進