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J-GLOBAL ID：201002299346145569   整理番号：10A1031352

基質結合型赤色クロロフィルカタボライトレダクターゼの結晶構造:部位特異的および立体特異的反応への関わり

Crystal Structures of the Substrate-Bound Forms of Red Chlorophyll Catabolite Reductase: Implications for Site-Specific and Stereospecific Reaction

著者 (6件)： SUGISHIMA Masakazu ,  OKAMOTO Yukihiro ,  NOGUCHI Masato ,  KOHCHI Takayuki ,  TAMIAKI Hitoshi ,  FUKUYAMA Keiichi
資料名： Journal of Molecular Biology  (Journal of Molecular Biology)
巻： 402  号： 5  ページ： 879-891  発行年： 2010年10月08日 
JST資料番号： D0124B  ISSN： 0022-2836  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 赤色クロロフィルカタボライトレダクターゼ(RCCR)はクロロフィル分解で生じる異化中間体である赤色クロロフィル異化生成物(RCC)のC20/C1二重結合をフェレドキシン依存的に還元する。基質が結合していないArabidopsis thalianaのRCCR(AtRCCR)の結晶構造で,フェレドキシン依存的ビリンレダクターゼ(FDBR)ファミリーで認めたのと類似の独特なα/β/αサンドイッチに折り畳まれることを証明した。ここに,RCC結合型AtRCCR,RCC結合型F218V AtRCCRおよび,一次蛍光クロロフィル異化生成物のC1部位立体異性体を生成する変異蛋白質である,基質が結合していないF218V AtRCCRの結晶構造を決定した。基質結合型FDBRで見られたように,RCCはβシートとC末端αヘリックス間ポケットに結合したが,RCCRへのRCC結合はFDBRへの基質結合より非常に緩いものだった。この緩い結合はRCC還元での大きな立体構造変化に有利と思われた。Glu154とAsp291の保存された酸性残基はRCCのC20/C1二重結合を挟み込み,これらの2残基が部位特異的還元に関わっていることが示唆された。F218V AtRCCR中のRCCは,Phe218のバリンへの置換で生じた空間を埋めるために野生型に比べ少し回転していた。同時に,Glu154とAsp291のカルボキシ基はC20/C1二重結合から少し遠くへ移動した。RCCR中のRCCと,Glu154とAsp291のカルボキシ基の幾何学的配置はRCCR反応の立体特異性に必須と思われた。Copyright 2010 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *酵素基質複合体 ,  *オキシドレダクターゼ ,  *結晶構造 ,  酵素反応機構 ,  Arabidopsis thaliana ,  ヘリックス構造 ,  β構造 ,  折畳み構造 ,  クロロフィル ,  異化 ,  立体異性体 ,  突然変異体 ,  フェレドキシン ,  配座転移 ,  アミノ酸残基 ,  還元 ,  カルボキシ基
準シソーラス用語： カルボキシル基 ,  αヘリックス ,  アスパラギン酸残基 ,  グルタミン酸残基 ,  バリン残基 ,  ビリンレダクターゼ ,  フェニルアラニン残基 ,  *赤色クロロフィルカタボライトレダクターゼ

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (4件)： 基質 ,  赤色 ,  結晶構造 ,  立体特異的反応