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J-GLOBAL ID：201002299943870720   整理番号：10A0059887

Haloferax volcaniiのユビキチン様低分子量古細菌修飾タンパク質(SAMP)

Ubiquitin-like small archaeal modifier proteins (SAMPs) in Haloferax volcanii

著者 (9件)： HUMBARD Matthew A. (Univ. Florida, Florida, USA) ,  MIRANDA Hugo V. (Univ. Florida, Florida, USA) ,  LIM Jae-Min (Univ. Florida, Florida, USA) ,  KRAUSE David J. (Univ. Florida, Florida, USA) ,  PRITZ Jonathan R. (Univ. Florida, Florida, USA) ,  ZHOU Guangyin (Univ. Florida, Florida, USA) ,  CHEN Sixue (Univ. Florida, Florida, USA) ,  WELLS Lance (Univ. Georgia, Georgia, USA) ,  MAUPIN-FURLOW Julie A. (Univ. Florida, Florida, USA)
資料名： Nature (London)  (Nature (London))
巻： 463  号： 7277  ページ： 54-60  発行年： 2010年01月07日 
JST資料番号： D0193B  ISSN： 0028-0836  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 生命の3つの主要な進化系統の1つである古細菌は,真核生物のものに極めて近いプロテアソームをコードしている。しかしこれとは対照的に,古細菌のユビキチン様タンパク質はあまり保存されておらず,タンパク質への付加にかかわる機能は知られていない。このことは,ユビキチン化の起源とそのプロテアソームとの関係の解明を難しくしている。今回我々は,高度好塩古細菌Haloferax volcaniiの2つの低分子量古細菌修飾タンパク質(small archaeal modifier protein)であるSAMP1とSAMP2について報告する。これらは,ユビキチンに類似したβ-grasp折りたたみとカルボキシ末端ジグリシンモチーフをもち,タンパク質付加体を形成する。SAMP付加体の量は,窒素制限やプロテアソーム遺伝子のノックアウトにより変化し,Urm1経路の構成因子など,多岐にわたる機能をもつ。LC-MS/MS(液体クロマトグラフ-タンデム型質量分析計)を使う衝突誘導解離法により,SAMP2のC末端グリシンと多くのタンパク質標的のリシンやSAMP2自身のLys58のε-アミノ基間にイソペプチド結合が形成されることが実証され,ポリSAMP鎖が明らかにされた。SAMP化により修飾される経路が広範囲にわたり多様であることは,この型のタンパク質付加反応が古細菌系統系譜にとって重要であることを示唆している。Copyright Nature Publishing Group 2010

シソーラス用語： Halobacteriaceae ,  *細菌タンパク質 ,  ユビキチン ,  折畳み構造 ,  LC-MS分析 ,  タンデム質量分析 ,  翻訳後修飾 ,  プロテアソーム ,  アミノ酸配列
準シソーラス用語： Haloferax volcanii ,  LC-MS/MS分析 ,  *SAMP1蛋白質 ,  *SAMP2蛋白質

分類 (1件)： 微生物の生化学  (EG03020N)

タイトルに関連する用語 (6件)： Haloferax ,  ユビキチン ,  低分子量 ,  古細菌 ,  修飾 ,  タンパク質