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J-GLOBAL ID:201102204687504288   整理番号:11A1703165

リボース-5-リン酸及びATP類似体と結合するThermoplasma volcaniumのホスホリボシルピロりん酸シンテターゼの構造

The Structures of Thermoplasma volcanium Phosphoribosyl Pyrophosphate Synthetase Bound to Ribose-5-Phosphate and ATP Analogs
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資料名:
巻: 413  号:ページ: 844-856  発行年: 2011年11月04日 
JST資料番号: D0124B  ISSN: 0022-2836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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ホスホリボシルピロりん酸(PRPP)シンテターゼはATPからリボース-5-リン酸(R5P)を産生するPRPP及びAMPにリン酸基の移動を触媒する。PRPPは細胞代謝において中心的役割りを果たす必須代謝産物である。好熱性古細菌Thermoplasma volcanium(Tv)由来の酵素を大腸菌中で発現させ,結晶化し,X線分子構造を基質のR5Pと2つの単斜晶形P21における基質類似体β,γ-メチレンATP及びADPとの複合体で決定した。β,γ-メチレンATP及びADP結合二元構造は硫酸アンモニウム溶液で成長した結晶を用いて決定した;これらの結晶はそれぞれ1.8Å,1.5Å分解能で回折した。ADP-Mg2+とR5Pの三重複合体の結晶は硫酸イオンを含まないポリエチレングリコール溶液で成長させ,それらは1.8Å分解能で回折した;単位格子は硫酸イオン存在下の結晶の単位格子の約2倍の大きさであった。TvのPRPPシンテターゼは触媒回路の異なる段階において開と閉の2つの立体配座を採った。基質,R5PとATPの結合はPRPPシンテターゼと開放立体配座を採ったが,触媒作用はおそらくPRPPシンテターゼと閉鎖立体配座に取って代った。TvのPRPPシンテターゼは,Methanocaldococcus jannaschii及びBacillus subtilisのPRPPシンテターゼのそれぞれ四量体,六量体の四次構造に対し,生物学的二量体を形成した。Copyright 2011 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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