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J-GLOBAL ID：201102219932588058   整理番号：10A1334245

アミノ酸His(ヒスチジン)やジペプチドCys(システイン)-HisでのFe(III)サロフェン共有結合修飾のシミュレーション

Simulating the covalent modification of Fe(III)-salophen with amino acid histidine or dipeptide Cys-His

著者 (1件)： Lin Yingwu (Coll. of Chemistry and Chemical Engineering, Univ. of South China, Hunan, Hengyang)
資料名： Jisuanji yu Yingyong Huaxue  (Jisuanji yu Yingyong Huaxue)
巻： 24  号： 12  ページ： 1607-1610  発行年： 2007年 
JST資料番号： C2534A  ISSN： 1001-4160  CODEN： JYYHE6  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： 中国 (CHN)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 天然ヘム蛋白質のポリペプチド鎖に共有結合したヘム基の構造と比較し,非天然補欠分子団を含む金属蛋白質設計の有用情報提供を意図し,アミノ酸His(ヒスチジン)やジペプチドCys(システイン)-Hisでの人工Fe(III)サロフェン錯体の共有結合修飾をシミュレーションした。分子力学MM+法を用い分子幾何学を最適化し,半経験的ZINDO/1法を用い得られた最小エネルギー構造で,単一点計算を行った。結果では,共有結合での修飾時に,Fe(III)サロフェンの第五配位子として機能するHisで,ギ酸基よりむしろプロピオン酸基導入でのHisとのアミド結合生成により,分子がより安定であることを示した。同時に,HisとCys-His修飾の両ケースで,Fe(III)サロフェンのbよりa位置で修飾が生じる時,原子はより安定である。加えて,これらの錯体の最安定分子は,Cys残基と導入ビニル基間で生成するチオエーテルにより位置aにおいてジペプチドCys-Hisで修飾したものである。この立体配座は,天然c型チトクロームで認められるものと一致した。本研究では,機能的Fe(III)サロフェン錯体の効果的構成を教え,人工金属蛋白質設計へのその応用を指し示す初期の理論的結果を提示した。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST

シソーラス用語： 補欠分子団 ,  分子内力学 ,  *鉄錯体 ,  ヘムタンパク質 ,  ヘム ,  *アミノ酸 ,  *ジペプチド ,  *化学修飾 ,  *共有結合 ,  分子構造 ,  構造最適化 ,  INDO法 ,  半経験的方法 ,  配位子 ,  C-N結合 ,  安定性 ,  立体配座 ,  チトクロームc ,  脂肪酸 ,  芳香族アミン ,  芳香族カルボン酸 ,  フェノール類 ,  カルボアミド ,  カルボン酸エステル ,  アミノアルコール ,  ヒドロキシ酸 ,  脂肪族アミン ,  チオール ,  脂肪族カルボン酸 ,  含硫アミノ酸 ,  第一アミン ,  窒素複素環化合物
準シソーラス用語： ZINDO ,  アミド結合 ,  分子力学法

分類 (4件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  ペプチド  (CF10080G) ,  分子の電子構造  (BH05010Q) ,  鉄の錯体  (CE01091H)

物質索引 (3件)： サロフェン ,  システイン ,  ヒスチジン

タイトルに関連する用語 (9件)： アミノ酸 ,  HIS ,  ヒスチジン ,  ジペプチド ,  システイン ,  Fe ,  サロフェン ,  共有結合修飾 ,  シミュレーション