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J-GLOBAL ID：201102226147731998   整理番号：11A1543285

β₂アドレナリン受容体とGsタンパク質が作る複合体の結晶構造

Crystal structure of the β₂ adrenergic receptor-Gs protein complex

著者 (21件)： RASMUSSEN Soren G. F. (Stanford Univ. School of Medicine, California, USA) ,  ZOU Yaozhong (Stanford Univ. School of Medicine, California, USA) ,  KRUSE Andrew C. (Stanford Univ. School of Medicine, California, USA) ,  CHUNG Ka Young (Stanford Univ. School of Medicine, California, USA) ,  KOBILKA Tong Sun (Stanford Univ. School of Medicine, California, USA) ,  THIAN Foon Sun (Stanford Univ. School of Medicine, California, USA) ,  MATHIESEN Jesper M. (Stanford Univ. School of Medicine, California, USA) ,  WEIS William I. (Stanford Univ. School of Medicine, California, USA) ,  KOBILKA Brian K. (Stanford Univ. School of Medicine, California, USA) ,  RASMUSSEN Soren G. F. (Univ. Copenhagen, Copenhagen, DNK) ,  DEVREE Brian T. (Univ. Michigan Medical School, Michigan, USA) ,  CALINSKI Diane (Univ. Michigan Medical School, Michigan, USA) ,  SUNAHARA Roger K. (Univ. Michigan Medical School, Michigan, USA) ,  CHAE Pil Seok (Univ. Wisconsin, Wisconsin, USA) ,  GELLMAN Samuel H. (Univ. Wisconsin, Wisconsin, USA) ,  PARDON Els (Vrije Universiteit Brussel, Brussel, BEL) ,  STEYAERT Jan (Vrije Universiteit Brussel, Brussel, BEL) ,  SHAH Syed T. A. (Trinity Coll., Dublin, IRL) ,  LYONS Joseph A. (Trinity Coll., Dublin, IRL) ,  CAFFREY Martin (Trinity Coll., Dublin, IRL) ,  SKINIOTIS HGeorgios (Univ. Michigan, Michigan, USA)
資料名： Nature (London)  (Nature (London))
巻： 477  号： 7366  ページ： 549-555  発行年： 2011年09月29日 
JST資料番号： D0193B  ISSN： 0028-0836  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Gタンパク質共役受容体(GPCR)は,ホルモンや神経伝達物質,また視覚や嗅覚,味覚への刺激の検知に対する細胞反応の多くを担っている。GPCRシグナル伝達は,アゴニストが結合した受容体によるヘテロ三量体GTP結合タンパク質(Gタンパク質)の活性化によっている。アデニル酸シクラーゼ刺激性Gタンパク質Gsのβ₂アドレナリン受容体(β₂AR)による活性化は,長い間GPCRシグナル伝達のモデル系だった。今回我々は,アゴニストが結合した単量体β₂ARとヌクレオチドが結合していないGsヘテロ三量体からなる,活性化状態の三元複合体の結晶構造を示す。β₂ARとGsの間の主な相互作用には,Gsのアミノ末端とカルボキシル末端のαヘリックスに加えて,ヌクレオチド結合ポケットへ伝搬していくコンホメーション変化がかかわっている。β₂ARの最も大きな構造変化としては,膜貫通セグメント6(TM6)の細胞質側末端の14Åにわたる外側への移動と,TM5の細胞質側末端αヘリックスの伸長が挙げられる。最も意外な知見は,Gαsのαヘリックスドメインが,Ras様GTPアーゼドメインに対して大きく転位することである。この結晶構造は,GPCRによる膜を介したシグナル伝達の初めての高分解能の描像である。Copyright Nature Publishing Group 2011

シソーラス用語： *β2受容体 ,  GTP結合タンパク質 ,  *タンパク質複合体 ,  結晶構造 ,  三次構造 ,  X線回折 ,  配座転移 ,  立体配座 ,  膜貫通タンパク質 ,  GTPアーゼ ,  Gs蛋白質 ,  シグナル伝達
準シソーラス用語： 細胞情報伝達

分類 (2件)： 細胞膜の受容体  (EF04030C) ,  分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (4件)： β2アドレナリン受容体 ,  Gsタンパク質 ,  複合体 ,  結晶構造