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J-GLOBAL ID：201102236255909685   整理番号：11A1094556

Aeromonas hydrophila WL-11からのラッカーゼのクローニング,Escherichia coliにおける発現,および酵素化学的性質

Cloning, expression in Escherichia coli, and enzymatic properties of laccase from Aeromonas hydrophila WL-11

著者 (4件)： Jing Wu (Dep. of Biotechnology, Dong-A Univ., KOR) ,  Kyoung-Sook Kim (Brain Korea 21 Center for Silver-Bio Industrialization, Dong-A Univ., KOR) ,  Jai-Heon Lee (Brain Korea 21 Center for Silver-Bio Industrialization, Dong-A Univ., KOR) ,  Young-Choon Lee (Dep. of Biotechnology, Dong-A Univ., KOR)
資料名： Journal of Environmental Sciences (China)  (Journal of Environmental Sciences (China))
巻： 22  号： 4  ページ： 635-640  発行年： 2010年 
JST資料番号： W0313A  ISSN： 1001-0742  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： 中国 (CHN)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 高ラッカーゼ活性を用いる菌株WL-11は,織物および染色工業の排水処理プラントから収集される活性化スラッジから単離された。本菌株は,生理学的試験および16S rDNA配列解析により,Aeromonas hydrophilaとして同定された。新しく分離したAeromonas hydrophila WL-11から,ラッカーゼ遺伝子コード化,クローン化を行い,かつ特性評価した。ヌクレオチド配列解析は,534のアミノ酸から成るポリペプチドをコード化した1605の塩基対の読み枠を示した。酵素の一次構造は,4つのヒスチジン豊富な銅結合部位の保存領域を含む他のラッカーゼの構造的特徴が見られた。予測アミノ酸配列は,ゲノムおよび蛋白質データベースにおける細菌性ラッカーゼ配列に対して高類似性(60%以上)を示した。そして,最高類似度(61%の同一性)は,Klebsiella sp.601のマルチ銅オキシダーゼを用いて観察された。Escherichia coliで発現されるとき,組み換え酵素は,可溶性および活性形態として細胞質で過剰に生産された。精製された酵素の最適pHは,ABTS(2,2’-アジノ-ビス(3-エチルベンズチアゾリンスルホン酸)およびDMP(2,6-ジメトキシフェノール)において,それぞれ,2.6および8.0であった。ABTSに関する速度論研究から,この基質が,DMPより高い酵素親和性を有することを明らかにした。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST

シソーラス用語： Aeromonas hydrophila ,  *大腸菌 ,  ジフェノールオキシドレダクターゼ ,  Klebsiella ,  オキシドレダクターゼ ,  金属酵素 ,  ヌクレオチド配列 ,  DNA【核酸】 ,  遺伝学実験技術 ,  アミノ酸配列 ,  構造特性 ,  *遺伝子発現 ,  *廃水処理
準シソーラス用語： 16S rDNA ,  DNA配列解析 ,  クローニング ,  マルチ銅オキシダーゼ ,  ラッカーゼ ,  *酵素化学 ,  水処理プラント ,  蛋白質データベース

分類 (3件)： 遺伝子発現  (EC02040Q) ,  微生物の生態  (EG03040J) ,  産業廃水処理  (SC03080D)

物質索引 (1件)： 2,6-ジメトキシフェノール

タイトルに関連する用語 (7件)： Aeromonas ,  ラッカーゼ ,  クローニング ,  Escherichia ,  発現 ,  酵素 ,  化学的性質