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J-GLOBAL ID：201102239429087700   整理番号：11A0755214

Welch菌(Clostridium perfringens)からのグリコシドヒドロラーゼファミリー89α-N-アセチルグルコサミニダーゼは特異的に胃ムチンにおけるO-グリカンの非還元末端のGlcNAcα1,4Galβ1Rにおいて行動する

Glycoside Hydrolase Family 89 α-N-acetylglucosaminidase from Clostridium perfringens Specifically Acts on GlcNAcα1,4Galβ1R at the Non-reducing Terminus of O-Glycans in Gastric Mucin

著者 (11件)： FUJITA Masaya (Noguchi Inst., Tokyo) ,  TSUCHIDA Akiko (Noguchi Inst., Tokyo) ,  HIRATA Akiko (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  KOBAYASHI Natsumi (Noguchi Inst., Tokyo) ,  GOTO Kohtaro (Noguchi Inst., Tokyo) ,  OSUMI Kenji (Noguchi Inst., Tokyo) ,  HIROSE Yuriko (Noguchi Inst., Tokyo) ,  NAKAYAMA Jun (Shinshu Univ. School of Medicine, Matsumoto) ,  YAMANOI Takashi (Noguchi Inst., Tokyo) ,  ASHIDA Hisashi (Kyoto Univ., Kyoto, JPN) ,  MIZUNO Mamoru (Noguchi Inst., Tokyo)
資料名： Journal of Biological Chemistry  (Journal of Biological Chemistry)
巻： 286  号： 8  ページ： 6479-6489  発行年： 2011年02月25日 
JST資料番号： E0038A  ISSN： 0021-9258  CODEN： JBCHA3  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 哺乳類では,ヘパリンおよびヘパラン硫酸のようなα-結合GlcNAcがグリコサミノグリカン類の反復的二糖類として,ムチン糖蛋白質のO-グリカンの非還元末端において見つかっている。ここでは,ここでは,αに結合したGlcNAcを含む一連の二糖類基質を化学的に合成して,ヒトαGNアーゼの細菌相同体である,Welch菌(Clostridium perfringens)13系統からの,αGNアーゼ(AgnC)の基質特異性を明らかにした。いくつかの炭水化物結合モジュール32(CBM32)領域を含んでいるC末端領域の欠如は,ブタ胃ムチンに対する活性が減少したが,GlcNAcα1,4Galβ1pMPに対する活性は,著しく強化された。agnC遺伝子が崩壊した系統は野生型系統と比較して,クラスIIIムチン含有培地上の増殖が有意に減少したことから,AgnCが腸における支配的な増殖について重要な役割を持つかもしれないことが示唆された。

シソーラス用語： *ウェルシュ菌 ,  *グリコシド結合ヒドロラーゼ ,  *N-アセチルグルコサミニダーゼ ,  *基質特異性 ,  ムチン ,  ブタ ,  グリコシド ,  多糖類 ,  糖タンパク質 ,  胃ムチン ,  O-グリカン ,  *微生物 ,  *芽胞形成菌 ,  *バシラス科 ,  偶蹄類
準シソーラス用語： *Clostridium perfringens ,  *グリコシドヒドロラーゼ

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  代謝一般  (EB06030E)

タイトルに関連する用語 (7件)： Welch菌 ,  Clostridium ,  グリコシドヒドロラーゼ ,  ファミリー ,  胃ムチン ,  O-グリカン ,  行動