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J-GLOBAL ID:201102258466886170   整理番号:11A0121548

Streptococciよりの活性N-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼ酵素複合体の精製と性質

Purification and Characterization of an Active N-Acetylglucosaminyltransferase Enzyme Complex from Streptococci
著者 (3件):
資料名:
巻: 76  号: 24  ページ: 7966-7971  発行年: 2010年12月 
JST資料番号: A0427A  ISSN: 0099-2240  CODEN: AEMIDF  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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Streptococcus parasanguinisおよびS.pneumoniaeよりのグリコシルトランスフェラーゼ(Gtf)にプロテインA,カルモジュリン結合ペプチド(CBP)のタグを付け,タンデムアフィニティー精製法(TAP)によりGft1,2を精製し,酵素的性質を調べた。この方法によりFap1グリコシル化に必要なGtf2ともう一つのグリコシルトランスフェラーゼGtf1を同時に精製することができた。この酵素に新しいN-アセチルグルコサミニルトランスフェラーゼ活性を見出した。Gtf1あるいはGtf2単独ではグリコシルトランスフェラーゼ活性は弱かったがGtf1/2の複合体により顕著に活性が高くなった。Gtf1/2複合体の最適温度は37°C,最適pHは5~7であり,Mn2+,Mg2+は必須ではなく,EDTA(10mM)による阻害はなかった。Gtf1とGtf2は1:1のヘテロダイマーとして存在すると考えられた。
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分類 (1件):
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酵素一般 
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