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J-GLOBAL ID：201102263209843863   整理番号：11A1044616

水性のアミド類におけるウシ血清アルブミンの立体配座安定性: 蛋白質に対する尿素の作用機構への更なる洞察

Conformational Stability of Bovine Serum Albumin in Aqueous Amides: A Further Insight into the Mechanism of Urea Acting on the Protein

著者 (7件)： Ma Lin (Coll. of Chemistry and Chemical Engineering, Guangxi Univ., Guangxi, Nanning) ,  Liu Chunli (Dep. of Chemistry and Chemical Engineering, Zaozhuang Univ., Shandong, Zaozhuang) ,  Huang Aimin (Coll. of Chemistry and Chemical Engineering, Guangxi Univ., Guangxi, Nanning) ,  Liao Dankui (Coll. of Chemistry and Chemical Engineering, Guangxi Univ., Guangxi, Nanning) ,  Yang Hua (Coll. of Chemistry and Chemical Engineering, Guangxi Univ., Guangxi, Nanning) ,  He Weiren (Coll. of Chemistry and Chemical Engineering, Guangxi Univ., Guangxi, Nanning) ,  Wei Qiaona (Coll. of Chemistry and Chemical Engineering, Guangxi Univ., Guangxi, Nanning)
資料名： Chinese Journal of Chemistry  (Chinese Journal of Chemistry)
巻： 28  号： 6  ページ： 873-878  発行年： 2010年 
JST資料番号： W0337A  ISSN： 1001-604X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： 中国 (CHN)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ホルムアミド-水と,N,N-ジメチルホルムアミド-水混合液中の,ウシ血清アルブミン(BSA)への蛍光の結合距離を測定し,著者らの以前の研究における尿素-水混合液の中の値と比較した。結果を,蛍光スペクトルの分析と併せて,蛋白質の水性アミド中での立体配座安定性を調べるのに用い,又,尿素が蛋白質に作用する機構の洞察を更に与えた。BSAのスペクトル的性質は,3種類のアミド水溶液と著しい差を示し,NH_2グループとC=Oグループの両方が蛋白質と共にドナー及びアクセプターとして働いて,水素結合を形成し得る事を示した。しかし結果は,蛋白質の後方結合と親水性側鎖を有すNH_2基の複数の水素結合が,C=O基に比してのより高い水素結合性能により,分子間相互作用の尿素媒介性ネットワークで主役を果たした事を示した。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST

シソーラス用語： *血清アルブミン ,  立体配座 ,  タンパク質 ,  作用機序 ,  核間距離 ,  水 ,  分子間相互作用 ,  蛍光スペクトル ,  水素結合 ,  ウレア化合物 ,  脂肪族カルボン酸 ,  カルボアミド
準シソーラス用語： *ウシ血清アルブミン ,  作用機構 ,  結合距離 ,  水素結合性

分類 (1件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

物質索引 (3件)： 尿素 ,  ホルムアミド ,  N,N-ジメチルホルムアミド

タイトルに関連する用語 (7件)： アミド類 ,  ウシ血清アルブミン ,  立体配座安定性 ,  蛋白質 ,  尿素 ,  作用機構 ,  洞察