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J-GLOBAL ID：201102264416766670   整理番号：11A1081822

低分子量ユビキチン関連修飾因子1による神経型一酸化窒素シンターゼの新しい翻訳後修飾の特性解析

Characterization of a novel posttranslational modification in neuronal nitric oxide synthase by small ubiquitin-related modifier-1

著者 (2件)： WATANABE Masatomo ,  ITOH Kouichi
資料名： Biochimica et Biophysica Acta  (Biochimica et Biophysica Acta)
巻： 1814  号： 7  ページ： 900-907  発行年： 2011年07月 
JST資料番号： B0207A  ISSN： 0005-2728  CODEN： BBBMBS  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 中枢神経系での一酸化窒素(NO)の多面的機能は神経型一酸化窒素シンターゼ(nNOS)の活性で決められる。nNOSの活性はリン酸化とユビキチン化のような翻訳後修飾で調節されているが,低分子量ユビキチン関連修飾因子(SUMO)で修飾されるかどうかは判っていない。この研究の目的はnNOSがSUMO蛋白質により翻訳後修飾されるのかどうかを調べることである。SUMOplotとSUMOFIを使ったバイオインフォマティクス解析でnNOSが潜在的SUMO修飾部位を有することが予測された。HEK293T細胞でnNOSとSUMO-1を一過性に共発現すると,nNOS-SUMO-1複合体に相当する二本のバンドが検出された。加えて,二種のnNOS-SUMO-1複合体を組換え蛋白質を使ったin vitroのスモイル化アッセイで確認した。さらに,nNOS-SUMO-1複合体をMALDI-QIT/TOF質量分析で特定した。in vitroと細胞レベルの両方でnNOSはSUMO-1の標的蛋白質として明確に規定されることをこれらの知見は示した。次に,細胞レベルでのnNOS-SUMO-1結合の特異的酵素の解析を行った。nNOSのSUMO-1結合はUbc9(E2)に依存していた。nNOSとUbc9の相互作用はPIASxβ(E3)で促進された。一方,SENP1とSENP2によりSUMO-1はnNOSから解離した。全体として,nNOSはSUMO-1により翻訳後修飾を受けることをこの研究で新たに確認した。Copyright 2011 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *ユビキチン ,  *一酸化窒素シンターゼ ,  *翻訳後修飾 ,  情報科学 ,  生物学 ,  HEK293細胞 ,  遺伝子発現 ,  タンパク質複合体 ,  組換タンパク質 ,  ユビキチン化 ,  MALDI-TOF MS ,  タンパク質 ,  一酸化窒素 ,  飛行時間法 ,  HEK293T細胞 ,  Ubc9 ,  バイオインフォマティクス ,  共発現 ,  *SUMO-1タンパク質 ,  SUMO化 ,  *一酸化窒素シンターゼI ,  人文科学 ,  分子遺伝現象
準シソーラス用語： PIASxβ ,  SENP1 ,  SENP2 ,  *SUMO1 ,  スモイル化 ,  *神経型一酸化窒素シンターゼ

分類 (2件)： 遺伝子発現  (EC02040Q) ,  酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (5件)： 低分子量 ,  ユビキチン ,  神経型一酸化窒素シンターゼ ,  翻訳後修飾 ,  特性解析