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J-GLOBAL ID:201102269720441003   整理番号:11A0288788

浸透圧ストレスはp38MAPK依存的リン酸化によりプロテアソームを阻害する

Osmotic Stress Inhibits Proteasome by p38 MAPK-dependent Phosphorylation
著者 (4件):
資料名:
巻: 285  号: 53  ページ: 41280-41289  発行年: 2010年12月31日 
JST資料番号: E0038A  ISSN: 0021-9258  CODEN: JBCHA3  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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ユビキチン依存性の蛋白質分解に及ぼす浸透圧ストレスの影響について検討した。エピトープ標識蛋白質を発現するプラスミドはcDNAsから構築した。浸透圧ストレスによりポリユビキチン化蛋白質の蓄積が生じた。p38 MAPKはプロテアソームの活性を阻害し,基質を安定化させるのに役立つ。プロテアソームにおけるp38MAPK依存的リン酸化部位を同定し,定量した。p38 MAPKはプロテアソームサブユニットRpn2のThr-273をリン酸化する。Rpn2のThr-273のAlaへの変異によりp38MAPKによるプロテアソームの阻害が減退した。これらの知見から,浸透圧ストレスはp38 MAPKを活性化し,それによりRpn2のThr-273をリン酸化してプロテアソームの活性を阻害することが証明された。浸透圧ストレスに応答するp38MAPKの機能に新しい洞察が与えられた。p38MAPKはRpn2のThr-273をリン酸化することによりプロテアソームの活性を負に調節することが示唆された。
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分類 (2件):
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細胞生理一般  ,  動物に対する影響 
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