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J-GLOBAL ID:201102276000014082   整理番号:11A0480808

C尾部結合蛋白質の標的経路

Targeting pathways of C-tail-anchored proteins
著者 (2件):
資料名:
巻: 1808  号:ページ: 937-946  発行年: 2011年03月 
JST資料番号: B0207A  ISSN: 0005-2728  CODEN: BBBMBS  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 文献レビュー  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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さまざまな機能的に重要且つ異なって位置する巨大な膜貫通蛋白質群は,サイトゾルN末端領域,次いでC末端近傍の膜貫通ドメインから成る特殊な膜トポロジーを共有する。これらの尾部結合(TA)蛋白質のC末端膜アンカは一般的に唯一の標的決定因子であり,リボソームからの完成ポリペプチドの放出後のみ標的因子に利用される。したがって,TA蛋白質はシグナル認識粒子と共翻訳的に相互作用する機会を持たず,翻訳後にERを含む全ての標的膜に配送される。近年の研究はTA蛋白質の異なる生合成経路の存在を示した。顕著なことに,一部は膜またはサイトゾル蛋白質の関与なしに蛋白質フリー二分子膜を超えてこれらのC末端を効率的に移行したが,他はサイトゾルシャペロン及び膜受容体の支援を必要とした。このレビューにおいて,ERにTA蛋白質を配送する高等真核生物(酵母及び哺乳類において各々尾部結合蛋白質の誘導侵入(Get)系及び膜貫通認識複合体(TRC)と呼ばれる)に加えて黴において作動する近年発見されたシャペロン系に重点を置いて異なる挿入経路に関する最新の知見を要約した。TA蛋白質の最終挿入段階は膜蛋白質を必要としないが,異なる競合シャペロン系は特定の標的への正確な配送を保証し,さもなければ許容状態二分子膜への不適切な挿入を妨げることを示唆した。この論文は膜の横断または膜への挿入による蛋白質移行として標題をつけた特集号の一部である。Copyright 2011 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (2件):
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細胞生理一般  ,  蛋白質・ペプチド一般 
タイトルに関連する用語 (4件):
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