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J-GLOBAL ID:201102276980171537   整理番号:11A1081816

カルレチキュリンと免疫グロブリンGおよび免疫グロブリンYとの相互作用

The interactions of calreticulin with immunoglobulin G and immunoglobulin Y
著者 (10件):
資料名:
巻: 1814  号:ページ: 889-899  発行年: 2011年07月 
JST資料番号: B0207A  ISSN: 0005-2728  CODEN: BBBMBS  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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カルレチキュリンは正確に折り畳まれた構造を達成する小胞体(ER)援助蛋白質のシャペロンである。カルレチキュリンの結合特異性の詳細については議論が続いている。オリゴ糖結合シャペロンとしてのカルレチキュリンについては説明されてきたが,ポリペプチド結合シャペロンとしてのカルレチキュリンを支持するデータも蓄積されつつある。複合型N-グリカンを有する哺乳類の免疫グロブリンG(IgG)とは異なり,ニワトリ免疫グロブリンY(IgY)はカルレチキュリンのリガンドであるモノグルコシル化マンノースN結合グリカンを有する。ここに,ヒト胎盤から精製したカルレチキュリンとヒトIgGおよびIgYとの相互作用を比較し,in vitro結合を解析するために固相と液相アッセイを使用した。加えて,カルレチキュリンの結合特異性をさらに調べるためにそれぞれの免疫グロブリン由来のペプチドを使用した。蛋白質のグリコシル化状態に無関係な,IgGとIgYの変性型とのカルレチキュリン結合能が証明された。さらに,カルレチキュリンは二つの免疫グロブリンのトリプシン消化で得たペプチド(グリコシル化と非グリコシル化)と結合した。加えて,IgG Cγ2ドメインをカバーする合成ペプチドとのカルレチキュリンの結合を調べたところ,約半数のペプチドとの相互作用が証明された。in vitroでのカルレチキュリンの優勢な結合活性は,IgYにモノグルコシル化マンノースN結合オリゴ糖が存在していても,IgGとIgYのポリペプチド部分に向いていることを結果は示した。Copyright 2011 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (2件):
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動物の生化学  ,  蛋白質・ペプチド一般 
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