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J-GLOBAL ID：201102282590118090   整理番号：11A1828843

FliGのC末端ドメインを標的とした突然変異はVibrio alginolyticusのNa⁺駆動鞭毛におけるモーター集合を破壊できる

Mutations Targeting the C-Terminal Domain of FliG Can Disrupt Motor Assembly in the Na⁺-Driven Flagella of Vibrio alginolyticus

著者 (5件)： KOJIMA Seiji ,  NONOYAMA Natsumi ,  TAKEKAWA Norihiro ,  FUKUOKA Hajime ,  HOMMA Michio
資料名： Journal of Molecular Biology  (Journal of Molecular Biology)
巻： 414  号： 1  ページ： 62-74  発行年： 2011年11月18日 
JST資料番号： D0124B  ISSN： 0022-2836  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 細菌鞭毛モーターのトルクは固定子チャンネルを介して特異的イオン移動と結合した回転子-固定子相互作用によりもたらされる。完全に機能的運動を生み出すために,多重固定子ユニットは回転子-固定子相互作用に関与する未知の機構により回転子周囲に適切に組み込まれるに違いない。本研究では,Vibrio alginolyticusのNa⁺駆動極性鞭毛モーターの突然変異的方法を用いて,鞭毛細胞極に局在する固定子の集合について研究した。基底小体のCリングに位置し,トルク発生に密接に関与する回転子蛋白質FliGを突然変異させ,点突然変異体L259Q,L270RまたはL271Pは鞭毛形成に影響されることなく回転子の極性局在および運動性が完全に消失することが分かった。同様に,変異体V274EおよびL279Pは運動性および固定子集合に非常に大きく影響を及ぼした。これらの残基は,Thermotoga maritima由来のFliGの結晶構造上にマップされた場合,FliGの球状C末端ドメインのコアに局在し,このことは,これらの突然変異は回転子-固定子相互作用に関与する界面で非常に大きい構造変化を誘導することを示唆している。これらの結果から,FliGのC末端ドメインは回転子周囲のPomA/PomB固定子複合体の特有の集合に重要であり,恐らく回転子側で固定子の標的として機能することを示した。Copyright 2011 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *細菌タンパク質 ,  *突然変異 ,  Vibrio alginolyticus ,  *鞭毛 ,  運動性 ,  アミノ酸配列 ,  ナトリウム ,  タンパク質複合体 ,  固定子 ,  集合 ,  基底小体 ,  アミノ酸残基 ,  トルク ,  形態形成 ,  点突然変異 ,  極性 ,  細菌 ,  結晶構造 ,  回転子 ,  分子間相互作用 ,  変化 ,  Thermotoga maritima ,  構造変化 ,  鞭毛モーター ,  *FliG蛋白質 ,  微生物
準シソーラス用語： *FliG

分類 (3件)： 生物学的機能  (EB03040U) ,  分子遺伝学一般  (EC02010J) ,  微生物の生化学  (EG03020N)

タイトルに関連する用語 (9件)： FliG ,  C末端ドメイン ,  標的 ,  突然変異 ,  Vibrio ,  鞭毛 ,  モーター ,  集合 ,  破壊