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J-GLOBAL ID：201102288972836269   整理番号：11A1049908

イカロドプシンとウシロドプシンにおけるシグナル伝達経路の構造的要素

Structural Elements of the Signal Propagation Pathway in Squid Rhodopsin and Bovine Rhodopsin

著者 (3件)： SUGIHARA Minoru (National Inst. Advanced Industrial Sci. and Technol. (AIST), Tokyo, JPN) ,  FUJIBUCHI Wataru (National Inst. Advanced Industrial Sci. and Technol. (AIST), Tokyo, JPN) ,  SUWA Makiko (National Inst. Advanced Industrial Sci. and Technol. (AIST), Tokyo, JPN)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 115  号： 19  ページ： 6172-6179  発行年： 2011年05月19日 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： イカとウシロドプシンは,G蛋白質共役受容体(GPCR)であり,それぞれGq型とGt型G蛋白質を活性化する。ここで,イカとウシロドプシンの分子動力学(MD)シミュレーションに加えて詳細なクラスAのGPCR配列解析を行った。計算結果は,レチナール形状がウシとイカロドプシンで類似するが,ヘリックス間水素結合網が異なることを示す。拡大水素結合網は,イカロドプシンでAsp80のプロトン化にかかわらず細胞質部位のTyr315まで~13Åに及び,一方ウシロドプシンではTyr306で中断する。これらの拡大水素結合網の違いは,G蛋白質を結合する膜貫通ヘリックス(TM)6を含めて,レチナール結合部位から細胞質部位へのシグナル伝達に重要な機能的役割を果たす可能性がある。MD計算は,イカロドプシンでTM6の伸ばされた構造がヘリックス(H)9との塩橋によって安定化されることを示す。ヘリックス間水素結合とともに,TM6とH9の間の塩橋がイカロドプシンの蛋白質構造を安定化し,ウシロドプシン活性化で観測される大きな構造変化の生起を防げる可能性がある。

シソーラス用語： *ロドプシン ,  イカ ,  ウシ ,  経路 ,  *細胞情報伝達 ,  *膜受容体 ,  GTP結合タンパク質 ,  分子内力学 ,  計算機シミュレーション ,  遺伝学実験技術 ,  アミノ酸残基 ,  膜貫通タンパク質 ,  ヘリックス構造 ,  水素結合 ,  脂環式化合物 ,  ビタミンA ,  不飽和アルデヒド ,  ポリエン
準シソーラス用語： Gq蛋白質 ,  *G蛋白質共役受容体 ,  αヘリックス ,  シグナル伝達経路 ,  蛋白質配列解析 ,  分子動力学シミュレーション ,  膜貫通領域 ,  量子力学/分子力学法

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  分子・遺伝情報処理  (JE15040B)

物質索引 (1件)： レチナール

タイトルに関連する用語 (5件)： イカ ,  ロドプシン ,  ウシ ,  シグナル伝達経路 ,  要素