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J-GLOBAL ID：201202200044251040   整理番号：12A0770605

ミセル形成間の無秩序蛋白質の特性化:ドデシル硫酸ナトリウムとα-シヌクレインの相互作用

Characterization of a Disordered Protein during Micellation: Interactions of α-Synuclein with Sodium Dodecyl Sulfate

著者 (5件)： TIAN Jianhui (Los Alamos National Lab., New Mexico, USA) ,  SETHI Anurag (Los Alamos National Lab., New Mexico, USA) ,  ANUNCIADO Divina (Los Alamos National Lab., New Mexico, USA) ,  VU Dung M. (Los Alamos National Lab., New Mexico, USA) ,  GNANAKARAN S. (Los Alamos National Lab., New Mexico, USA)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 116  号： 15  ページ： 4417-4424  発行年： 2012年04月19日 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： α-シヌクレイン(αSyn)は脳中で豊富に発現した内在性無秩序蛋白質である。シナプス小胞密接近傍における神経末端に位置決めしている。脂質膜とαSynの相互作用を良く理解するため,単量体とミセルドデシル硫酸ナトリウム(SDS),広範囲で使用される膜模倣物質を有するαSynの包括的自己集合分子動力学シミュレーションを行なった。αSynの大規模実験研究にも拘らず,脂質二分子層/ミセルとの相互作用及びその凝集効果は分子水準でいまなお理解されていない。その結果,静電力と疎水性力の両者がSDSとαSynの相互作用に寄与することを見いだした。αSynの存在で,このシミュレーションはSDSが蛋白質鎖に沿って凝集し,極めて速い時間で小サイズのミセルを形成することを示唆した。凝集は崩壊した蛋白質-SDS複合体の形成を伴い,実験結果と因果関係にあった。最終的に,予備形成したミセルとαSynの相互作用はミセル形状を変更し,N末端ヘリックス(37残基を通した3)はミセルと会合する傾向を示した。結局,このシミュレーションはSDSのミセルへの自己集合間における初期時間規模のαSyn-SDS相互作用の原子論的記述を提供した。

シソーラス用語： タンパク質 ,  *Lewy小体 ,  陰イオン界面活性剤 ,  ミセル形成 ,  無秩序系 ,  分子間相互作用 ,  単量体 ,  *自己集合 ,  凝集 ,  力 ,  疎水性相互作用 ,  静電相互作用 ,  因果律 ,  末端基 ,  アミノ酸配列 ,  ヘリックス構造 ,  会合平衡 ,  タンパク質複合体 ,  タンパク質合成 ,  分子遺伝現象 ,  シナプス小胞 ,  計算機シミュレーション ,  分子動力学 ,  経時変化 ,  時間依存性 ,  脂肪族アルコール ,  無機酸エステル
準シソーラス用語： N末端 ,  *α-シヌクレイン ,  因果関係 ,  時間規模 ,  静電力 ,  蛋白質発現 ,  分子動力学シミュレーション

分類 (1件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

物質索引 (1件)： ドデシル硫酸ナトリウム

タイトルに関連する用語 (7件)： ミセル形成 ,  無秩序 ,  蛋白質 ,  特性化 ,  ドデシル硫酸ナトリウム ,  α-シヌクレイン ,  相互作用