文献

J-GLOBAL ID：201202204959805549   整理番号：12A0858077

α-ヘリックス模倣を超えてフォルダマーデザインを拡張する: 血管内皮増殖因子シグナリングのα/β-ペプチドインヒビター

Extending Foldamer Design beyond α-Helix Mimicry: α/β-Peptide Inhibitors of Vascular Endothelial Growth Factor Signaling

著者 (6件)： HAASE Holly S. (Univ. Wisconsin, Wisconsin, USA) ,  PETERSON-KAUFMAN Kimberly J. (Univ. Wisconsin, Wisconsin, USA) ,  LEVENGOOD Sheeny K. Lan (Univ. Wisconsin, Wisconsin, USA) ,  CHECCO James W. (Univ. Wisconsin, Wisconsin, USA) ,  MURPHY William L. (Univ. Wisconsin, Wisconsin, USA) ,  GELLMAN Samuel H. (Univ. Wisconsin, Wisconsin, USA)
資料名： Journal of the American Chemical Society  (Journal of the American Chemical Society)
巻： 134  号： 18  ページ： 7652-7655  発行年： 2012年05月09日 
JST資料番号： C0254A  ISSN： 0002-7863  CODEN： JACSAT  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 短報  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ヘリックス介在性蛋白質-蛋白質相互作用のインヒビター創出を目指して,蛋白質α-ヘリックス部分を模倣する様々な戦略が検討されてきた。しかし,蛋白質上の多くの認識表面は単純α-ヘリックスよりもトポロジー的に複雑で不規則であることから,インヒビターの創出は困難であった。本研究では,血管内皮増殖因子(VEGF)の不規則受容体-認識表面に結合するペプチドフォルダマーの開発を検討した。先ず,十数年前にFairbrother等によって報告されたVEGF上の不規則な受容体認識表面に結合するα-ペプチド(19-mer)に関して調べた。19-mer配列を通してα→β置換を系統的に検討した結果,~30%までのβ-残基を含む相同体の同定,VEGFに対するある程度のアフィニティの保持,およびプロテオリシスへの耐性を示すことができた。これらα/β-ペプチドはHUVEC細胞のVEGF-刺激性増殖を阻止することができる。

シソーラス用語： ヘリックス構造 ,  *VEGF ,  *ペプチド ,  薬物 ,  分子設計 ,  親和性 ,  血管内皮細胞 ,  培養細胞 ,  細胞増殖
準シソーラス用語： HUVEC細胞 ,  αヘリックス ,  *阻害剤

分類 (1件)： 分子構造  (EB03020Y)

タイトルに関連する用語 (9件)： ヘリックス ,  模倣 ,  フォルダマー ,  デザイン ,  拡張 ,  血管内皮増殖因子 ,  シグナリング ,  β-ペプチド ,  インヒビター