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J-GLOBAL ID：201202205058477581   整理番号：12A1234586

DDX5の可変性N末端領域は構造的な要素を含み,C型肝炎ウイルスのNS5Bとの相互作用を自己抑制する

The variable N-terminal region of DDX5 contains structural elements and auto-inhibits its interaction with NS5B of hepatitis C virus

著者 (10件)： DUTTA Sujit (Agency for Sci., Technol. and Res., Singapore) ,  DUTTA Sujit (Ngee Ann Polytechnic, Singapore) ,  GUPTA Garvita (National Univ. Singapore, Singapore) ,  CHOI Yook-Wah (Agency for Sci., Technol. and Res., Singapore) ,  CHOI Yook-Wah (Univ. Western Cape, Cape Town, ZAF) ,  KOTAKA Masayo (Univ. Hong Kong, HKG) ,  FIELDING Burtram C. (Univ. Western Cape, Cape Town, ZAF) ,  SONG Jianxing (National Univ. Singapore, Singapore) ,  TAN Yee-Joo (Agency for Sci., Technol. and Res., Singapore) ,  TAN Yee-Joo (National Univ. Singapore, Singapore)
資料名： Biochemical Journal  (Biochemical Journal)
巻： 446  号： 1  ページ： 37-46  発行年： 2012年08月15日 
JST資料番号： B0205A  ISSN： 0264-6021  CODEN： BIJOAK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： イギリス (GBR)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： C型肝炎ウイルスの治療標的であるウイルス複製系RNA依存性RNAポリメラーゼ(NS5B)と宿主(ヒト)細胞の蛋白質DEAD(ASP-Glu-Ala-Asp)ボックスRNAヘリカーゼDDX5との相互作用の分子機構を検証した。DDX5のN末端,C末端の2つの独立したNS5B結合部位のうち305aaからなるN末端フラグメントを大腸菌で発現させ,結晶化した。結晶構造はDDX5のドメイン1(79~303aa)が他のDEADボックスヘリカーゼの構造に見られる典型的な特徴を含んでいることと,N末端の未知機能の,52~78aaは大規模なループとα-ヘリックスにより高度に可変性N末端領域を形成することを分子モデルにより示した。共免疫沈降実験は,DDX5のN末端領域,特にそのα-ヘリックスはNS5Bとの相互作用を自己抑制し,さらにNMRによりin vitroでのそのN末端とNS5B間直接的相互作用を再認した。

シソーラス用語： *ヌクレオチジルトランスフェラーゼ ,  ヒト ,  *C型肝炎ウイルス ,  *RNAレプリカーゼ ,  *ウイルスタンパク質 ,  結合部位 ,  分子間相互作用 ,  タンパク質複合体 ,  結晶構造 ,  ヘリックス構造 ,  分子モデル ,  ウイルス感染
準シソーラス用語： *DDX5 ,  DEADボックスRNAヘリカーゼ ,  *NS5B

分類 (1件)： ウイルス感染の生理と病原性  (EG04042Y)

タイトルに関連する用語 (7件)： 可変性 ,  N末端領域 ,  要素 ,  C型肝炎ウイルス ,  NS5B ,  相互作用 ,  自己