文献

J-GLOBAL ID：201202205260435777   整理番号：12A0333934

質量分析によるヒト血漿糖蛋白質のレクチン結合多重反応モニタリング基盤の定量分析

A lectin-coupled, multiple reaction monitoring based quantitative analysis of human plasma glycoproteins by mass spectrometry

著者 (5件)： AHN Yeong Hee (Korea Basic Sci. Inst., Div. of Mass Spectrometry, 804-1 Yangcheong-Ri, Ochang-Eup, 363-883, Cheongwon-Gun, KOR) ,  SHIN Park Min (Korea Basic Sci. Inst., Div. of Mass Spectrometry, 804-1 Yangcheong-Ri, Ochang-Eup, 363-883, Cheongwon-Gun, KOR) ,  JI Eun Sun (Korea Basic Sci. Inst., Div. of Mass Spectrometry, 804-1 Yangcheong-Ri, Ochang-Eup, 363-883, Cheongwon-Gun, KOR) ,  KIM Hoguen (Yonsei Univ., Dep. of Pathology, Yonsei Medical Center, 120-752, Seoul, KOR) ,  YOO Jong Shin (Korea Basic Sci. Inst., Div. of Mass Spectrometry, 804-1 Yangcheong-Ri, Ochang-Eup, 363-883, Cheongwon-Gun, KOR)
資料名： Analytical & Bioanalytical Chemistry  (Analytical & Bioanalytical Chemistry)
巻： 402  号： 6  ページ： 2101-2112  発行年： 2012年02月 
JST資料番号： E0425B  ISSN： 1618-2642  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： ドイツ (DEU)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 異所性蛋白質糖鎖形成は癌病理学と密接に結びついているかも知れない。血漿試料中の特異的グリカン構造を持つ蛋白質糖型の存在量を測定するために,著者らはレクチン結合多重反応モニタリング(MRM)基盤の質量分析法を開発した。この方法は個体間の蛋白質糖型の存在量の違いを区別するために十分な精度で再現性のある結果を提供することが出来た。非常に豊富な血漿蛋白質の免疫除去無しで肝細胞癌(HCC)患者から生成された血漿試料はビオチンストレプトアビジン共役使用の磁気ビーズ上に固定化されたフコース特異的aleuria aurantia(ヒイロチャワンタケ)レクチン(AAL)の使用で分割された。レクチン捕獲分画はトリプシンで消化されて,タンデム質量分析で輪郭を描かれた。プロテオミック・プロファイルのデータから,標的糖蛋白質は選択され,MRM基盤の分析で定量的に分析された。選ばれた標的蛋白質のMRM基盤定量化の再現性は個体の血漿試料間のAAL捕獲糖型の存在量の違いを区別するのに十分な精度(バッチ間の複製では変動係数14%以下及び3日間に亘る複製では変動係数19%以下)で信頼できるものであった。全標的蛋白質よりむしろ標的蛋白質のレクチン捕獲糖型だけを測るこのレクチン捕獲MRM基盤法は病気に関連する標的蛋白質の異所性糖型存在量を測定することで個体間の差をモニターする手段である。この方法は更にヒト血漿中の異所性蛋白質糖鎖形成を伴うバイオマーカ候補の迅速な検証に適用されるかも知れない。Copyright 2012 Springer-Verlag Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *タンデム質量分析 ,  *ヒト ,  *血漿 ,  *レクチン ,  *糖タンパク質 ,  *選択イオンモニタリング ,  *定量分析 ,  肝細胞癌 ,  タンパク質分解 ,  バイオマーカー ,  *GC-MS分析
準シソーラス用語： *多重反応モニタリング ,  トリプシン分解

分類 (2件)： 有機化合物の物理分析  (CC03034A) ,  核酸一般  (EB04010U)

引用文献 (39件)：

• Orntoft TF, Vestergaard EM (1999) Clinical aspects of altered glycosylation of glycoproteins in cancer. Electrophoresis 20:362-371
• Pierce M, Arango J (1986) Rous sarcoma virus-transformed baby hamster kidney cells express higher levels of asparagine-linked tri- and tetraantennary glycopeptides containing [GlcNAc-beta (1,6)Man-alpha (1,6)Man] and poly-N-acetyllactosamine sequences than baby hamster kidney cells. J Biol Chem 261:10772-10777
• Dennis JW, Laferte S, Waghorne C, Breitman ML, Kerbel RS (1987) Beta 1-6 branching of Asn-linked oligosaccharides is directly associated with metastasis. Science 236:582-585
• Barrabés S, Pagès-Pons L, Radcliffe CM, Tabarés G (2007) Glycosylation of serum ribonuclease 1 indicates a major endothelial origin and reveals an increase in core fucosylation in pancreatic cancer. Glycobiology 17:388-400
• Zhao J, Qiu W, Simeone DM, Lubman DM (2007) N-linked glycosylation profiling of pancreatic cancer serum using capillary liquid phase separation coupled with mass spectrometric analysis. J Proteome Res 6:1126-1138

タイトルに関連する用語 (8件)： 質量分析 ,  ヒト ,  血漿 ,  糖蛋白質 ,  レクチン ,  多重反応モニタリング ,  基盤 ,  定量分析