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J-GLOBAL ID：201202205278987203   整理番号：12A1254745

N-アシルホモセリンラクトンに作用する新規メタゲノム由来熱安定性エステラーゼのクローニングと性質解明

The cloning and characterization of one novel metagenome-derived thermostable esterase acting on N-acylhomoserine lactones

著者 (4件)： FAN Xinjiong (School of Life Sciences, Sun Yat-sen Univ., Guangzhou 510275, CHN) ,  LIU Xiaolong (School of Life Sciences, Sun Yat-sen Univ., Guangzhou 510275, CHN) ,  LIU Xiaolong (Guangzhou Liby Enterprise Co., Ltd., Guangzhou 510170, CHN) ,  LIU Yuhuan (School of Life Sciences, Sun Yat-sen Univ., Guangzhou 510275, CHN)
資料名： Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic  (Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic)
巻： 83  ページ： 29-37  発行年： 2012年11月 
JST資料番号： W0664A  ISSN： 1381-1177  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： エステラーゼをコードする新規遺伝子(est816と命名)をTurban Basinメタゲノムライブラリーから機能的検索法で分離した。配列分析から,est816は271アミノ酸から成る推定分子質量(Mr)29.9kDaの蛋白質をコードし,大腸菌BL21(DE3)において可溶型で発現された。組換え型Est816の最適pHと温度はそれぞれ7.5と60°Cであった。25°C,5カ月間保存後のEst816の残存活性は47.7%であった。この酵素は広範囲のp-ニトロフェニルエステルを加水分解できるが,最適基質は最高活性(364U/mg)を示すp-ニトロフェニル酢酸であった。中鎖から長鎖のAHLsについても1mMの濃度,半時間で90%以上の効率で分解できた。本研究はTurban Basinからひとつのメタゲノムライブラリーを構築して一つのエステラーゼを得た最初の報告であり,このエステラーゼはファミリーVエステラーゼ/リパーゼに属し,AHL-ラクトナーゼ活性を持つ。組換え型酵素は広い基質スペクトル,高活性および熱安定性を示した。これらの優れた性質は細胞密度依存的遺伝子発現制御系にとって魅力的な酵素となり得る。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *ラクトン ,  *エステル結合ヒドロラーゼ ,  熱安定性 ,  遺伝子ライブラリー ,  アミノ酸配列 ,  遺伝子 ,  pH依存性 ,  温度依存性 ,  系統樹 ,  基質特異性 ,  安定性 ,  カルボン酸エステラーゼ
準シソーラス用語： *N-アシルホモセリンラクトン ,  メタゲノムライブラリー ,  est816遺伝子 ,  酵素安定性 ,  N-アシルホモセリンラクトンラクトナーゼ

分類 (1件)： 微生物の生化学  (EG03020N)

物質索引 (1件)： p-ニトロフェニル酢酸

タイトルに関連する用語 (6件)： N-アシルホモセリンラクトン ,  メタゲノム ,  熱安定性 ,  エステラーゼ ,  クローニング ,  性質