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J-GLOBAL ID:201202205441418050   整理番号:12A0544794

蛋白質複合体の荷電状態依存性詰め込み及び解離: イオン易動性及び分子動力学からの洞察

Charge-State Dependent Compaction and Dissociation of Protein Complexes: Insights from Ion Mobility and Molecular Dynamics
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巻: 134  号:ページ: 3429-3438  発行年: 2012年02月22日 
JST資料番号: C0254A  ISSN: 0002-7863  CODEN: JACSAT  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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4個の多量体的蛋白質複合体,アビジン,トランスチレチン(TTP), トリプトファンRNA結合減衰蛋白質(TRAP)及び血清アミロイドP成分 (SAP)の衝突的活性化の間の気相構造を実験的及び理論的に研究した。イオン易動性質量分析(IM-MS)によれば低エネルギーではこれらは元のトポロジーを保持していることがわかった。衝突エネルギーを大きくすると四つの内の二つはもっと詰め込まれた状態になった。衝突の最も大きな影響は中央に大きな窪みがある五量体SAPで見られた。崩壊の程度は荷電状態に高度に相関し,最小荷電で最大の詰め込みを観測した。これらの結果を温度上昇中のSAPの真空分子動力学(MD)シミュレーションと比較した。シミュレーションは低荷電ではSAPは環の崩壊に対応した詰め込み状態を示し,中間及び高荷電状態では構造がほどけて伸び環様構造を保持した。SAPの異なる荷電状態の衝突誘発解離(CID)をシミュレートするためにこの放出されたモノマーの荷電状態の測定にMSを用いて,この電荷を一つのサブユニットに帰属させ,残りの電荷は残りの四つのサブユニットに等分した。この条件の下でMDシミュレーションがSAPの仲介荷電状態に対する一つのほどきと放出を捉えた。最高荷電状態は詰め込まれた単量体及びニ量体の放出を再び捉えた。それをSAPの高い荷電状態群のCID実験で観測した。
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