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J-GLOBAL ID:201202205615707200   整理番号:12A0562656

ストレプトミセス菌株AH4からの熱安定性フミン酸ペルオキシダーゼ:精製及び生化学的特徴

A thermostable humic acid peroxidase from Streptomyces sp. strain AH4: Purification and biochemical characterization
著者 (7件):
資料名:
巻: 111  ページ: 383-390  発行年: 2012年05月 
JST資料番号: A0390B  ISSN: 0960-8524  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: イギリス (GBR)  言語: 英語 (EN)
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細胞外の熱安定性フミン酸ペルオキシダーゼ(HaP3)をストレプトミセス菌株AH4から分離した。MALDI-TOF・MS分析によって,精製した酵素は,分子量が60215.18Daのモノマーであることを示した。HaP3の26N末端残留物は,ストレプトミセス・ペルオキシダーゼに高い相同性を示した。最適のペルオキシダーゼ活性が,pH5及び80°Cで得られた。HaP3は,pH4-8,温度60-90°Cで,それぞれ72及び4時間安定であった。HaP3は,過酸化水素の存在下で,2,4-ジクロロフェノール,市販のフミン酸,グアイアコール,2,6ージクロロフェノール(50mM),l-3,4-ジヒドロキシフェニルアラニン(40mM),4-クロロフェノール,2,4,5-トリクロロフェノール及び2,4,6-トリクロロフェノールの酸化の触媒になった。アジ化ナトリウム及びシアン化カリウムは,ヘム成分の存在を示すHaP3を抑制した。これらの性質が,HaP3を,飲料水中の天然フミン酸の排除に将来応用するための有望な候補にする。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (1件):
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酵素一般 

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