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J-GLOBAL ID:201202206385187577   整理番号:12A1065798

αヘリックスからβバレル領域への切り替えは転写因子RfaHを翻訳因子に変換する

An α Helix to β Barrel Domain Switch Transforms the Transcription Factor RfaH into a Translation Factor
著者 (9件):
資料名:
巻: 150  号:ページ: 291-303  発行年: 2012年07月20日 
JST資料番号: A0707B  ISSN: 0092-8674  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: アメリカ合衆国 (USA)  言語: 英語 (EN)
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NusG相同体はすべての生物における転写および共役過程を制御する。Escherichia coli(E.coli)2領域パラログNusGおよびRfaHは高次構造的に同一のN末端領域(NTD)を持つが,カルボキシ末端領域(CTD)は劇的に異なり,NusGではβバレル,RfaHではαヘアピンである。双方のNTDは伸長RNAポリメラーゼ(RNAP)と相互作用して休止を減らす。NusGではNTDとCTDは完全に独立で,NusG-CTDは終結因子Rhoまたはリボソーム蛋白質S10と相互作用する。対照的に,RfaH-CTDはRfaH-NTDと広範囲に接触してその中にRNAP結合部位を遮蔽する。RfaHがDNA標的であるオペロン極性抑制因子(ops)DNAと相互作用すると,RfaH-CTDが放出され,RfaH-NTDはRNAPと結合することが可能になる。本稿で著者らは,放出されたRfaH-CTDが,全αから,NusG-CTDと同じ全β高次構造に完全に再折畳みすることを示している。結果として,S10へのRfaH-CTD結合が可能になり,RfaH制御オペロンの翻訳が強く促進される。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (2件):
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遺伝子発現  ,  分子構造 
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