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J-GLOBAL ID：201202207621625153   整理番号：12A0593365

出芽酵母の足場蛋白質Ste5の膜結合ドメインの特異性の構造決定因子:MAPK経路における足場蛋白質によるシグナル伝達の関与

Structural determinants of the specificity of a membrane binding domain of the scaffold protein Ste5 of budding yeast: Implications in signaling by the scaffold protein in MAPK pathway

著者 (3件)： BHUNIA Anirban ,  MOHANRAM Harini ,  BHATTACHARJYA Surajit
資料名： Biochimica et Biophysica Acta  (Biochimica et Biophysica Acta)
巻： 1818  号： 5  ページ： 1250-1260  発行年： 2012年05月 
JST資料番号： B0207A  ISSN： 0005-2728  CODEN： BBBMBS  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 出芽酵母のMAPKカスケードにおいて足場蛋白質Ste5は細胞膜に動員され,フェロモン誘導シグナルを伝達する。ここに,Ste5の膜相互作用への構造的洞察を得るために,Ste5の合成ペプチドフラグメントのSte5PM24及び変異体Ste5PM24LMの構造及び相互作用を脂質膜を用いてNMR,等温滴定熱量測定及び蛍光分光法により研究した。Ste5PM24は主にアニオン脂質ベシクルのみと相互作用することを認めた。対照的に,Ste5PM24LMは双性イオンまたは混合脂質ベシクルに加えて負電荷ベシクルとの結合を示した。負電荷脂質ベシクルとSte5ペプチドの結合は,主に疎水性相互作用により駆動された。NMR研究により,Ste5PM24は双性イオンドデシルホスホコリンミセルにおける動的または一時的配座を前提とすることを示した。対照的に,アニオンSDSにおいて取得したNMR構造により,Ste5PM24の中心区分の両親媒性ヘリックス構造を示した。ヘリックスの疎水性表面はミセルの内部に埋め込まれることを見出した。これらの結果から,細胞膜と足場蛋白質の相互作用の構造/特異性決定因子への重要な洞察を提供した。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *タンパク質 ,  MAPキナーゼ ,  細胞情報伝達 ,  *Saccharomyces cerevisiae ,  *脂質膜 ,  NMR【磁気共鳴】 ,  熱量測定 ,  双性イオン ,  ベシクル ,  疎水性相互作用 ,  ミセル ,  立体配座 ,  ヘリックス構造 ,  両親媒性 ,  細胞膜 ,  円偏光二色スペクトル ,  アミノ酸残基 ,  脂肪族アミン ,  脂肪族アルコール ,  脂肪族カルボン酸 ,  無機酸エステル ,  第四アンモニウム ,  カルボン酸エステル ,  アミノアルコール ,  ポリオール
準シソーラス用語： *Ste5 ,  脂質ベシクル ,  足場蛋白質 ,  等温滴定熱量測定 ,  ペプチド-膜相互作用

分類 (3件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N) ,  生体膜一般  (EF04010G) ,  微生物の生化学  (EG03020N)

物質索引 (5件)： DMPC ,  DMPG ,  POPG ,  SDS ,  ドデシルホスホコリン

タイトルに関連する用語 (9件)： 出芽酵母 ,  足場 ,  膜結合 ,  ドメイン ,  特異性 ,  決定因子 ,  MAPK経路 ,  足場蛋白質 ,  シグナル伝達