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J-GLOBAL ID:201202208574281536   整理番号:12A0715242

計算機設計を通したOmpF蛋白質の工学作成オリゴマ化状態は,非折畳みからオリゴマ解離を切り離す

Engineered Oligomerization State of OmpF Protein through Computational Design Decouples Oligomer Dissociation from Unfolding
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巻: 419  号: 1-2  ページ: 89-101  発行年: 2012年05月25日 
JST資料番号: D0124B  ISSN: 0022-2836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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この研究において,進化解析と連結した実験的エネルギー機能を用いて,三量体ポリンの外膜蛋白質F(OmpF)の鎖間の蛋白質-蛋白質相互作用(PPI)界面に顕著に寄与する残基を同定した。天然細菌外膜蛋白質において発生しないエネルギー的に有利な残基または置換による部位特異的変異誘発を通したこれらの残基の置換により,三量体オリゴマ状態の代わりに二量体及び単量体オリゴマ化状態を伴う工学的OmpF変異体作成に成功した。さらに,結果から,OmpFオリゴマ化は広範囲のPPI界面の2つの異なる領域を含む一連の相互作用を通して進行することを示唆した。すなわち,2つの単量体は相互作用し,PPI界面近傍のG19を通して二量体を形成した。次いで,この二量体はPPI界面近傍のG135を通してもう1つの単量体と相互作用し,三量体を形成した。PPI近傍のG19の摂動は単量体OmpFのみを形成することを見出した。設計した二量体OmpF変異体の熱変性により,オリゴマ解離は蛋白質折畳みの過程から分かれることを示唆した。さらに,保存部位近傍のG57及びG59はPPI界面に重要であり,PPIの必須足場をもたらすらしい。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (1件):
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蛋白質・ペプチド一般 

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