グリセロールによる機序に基づく不活化に抵抗してより長鎖の1,2-ジオールに作用する補酵素B<sub>12</sub>依存的ジオールデヒドラターゼの再設計

YAMANISHI Mamoru; KINOSHITA Koichiro; FUKUOKA Masaki; SAITO Takuya; TANOKUCHI Aya; IKEDA Yuuki; OBAYASHI Hirokazu; MORI Koichi; SHIBATA Naoki; SHIBATA Naoki; TOBIMATSU Takamasa; TORAYA Tetsuo

文献

J-GLOBAL ID：201202214455740751 整理番号：12A0528022

グリセロールによる機序に基づく不活化に抵抗してより長鎖の1,2-ジオールに作用する補酵素B₁₂依存的ジオールデヒドラターゼの再設計

Redesign of coenzyme B₁₂ dependent diol dehydratase to be resistant to the mechanism-based inactivation by glycerol and act on longer chain 1,2-diols

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資料名：
巻： 279 号： 5 ページ： 793-804 発行年： 2012年03月
JST資料番号： B0206B ISSN： 1742-464X 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：アメリカ合衆国 (USA) 言語：英語 (EN)

補酵素B₁₂依存的ジオールデヒドラターゼは,グリセロールにより機序に基づく不活化を示す。またG_S構造にグリセロールが結合して不活性化することが報告されている。そこでシアノコバラミンとグリセロールとのジオールデヒドラターゼ複合体のX線構造を分析し,メカニズムを検討する。グリセロールの3-OH基は,G_S構造のGlnα336ではなく,Serα301と水素結合することがわかった。Sα301A,Qα336A,Sα301A/Qα336A変異酵素のグリセロールに対するk_inactは野生型より小さかった。k_cat /k_inactは,Sα301AとQα336A変異体の不活性化抵抗性を示し,Serα301とGlnα336の不活化への関与を示唆した。(S)-1,2-プロパンジオールに対する選択性はこれらの変異体で減少した。二重のアミノ酸置換で長鎖の基質への活性が増加したのは,基質結合用のスペースが生じたからであると考えられる。

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分子構造 , 酵素一般

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グリセロールによる機序に基づく不活化に抵抗してより長鎖の1,2-ジオールに作用する補酵素B12依存的ジオールデヒドラターゼの再設計

グリセロールによる機序に基づく不活化に抵抗してより長鎖の1,2-ジオールに作用する補酵素B₁₂依存的ジオールデヒドラターゼの再設計