Sporosarcina psychrophilaの好冷性ロイシンデヒドロゲナーゼ:精製,性質解明,遺伝子配列解析および結晶構造解析

ZHAO Ying; WAKAMATSU Taisuke; DOI Katsumi; SAKURABA Haruhiko; OHSHIMA Toshihisa

文献

J-GLOBAL ID：201202216075368410 整理番号：12A1254750

Sporosarcina psychrophilaの好冷性ロイシンデヒドロゲナーゼ:精製,性質解明,遺伝子配列解析および結晶構造解析

A psychrophilic leucine dehydrogenase from Sporosarcina psychrophila: Purification, characterization, gene sequencing and crystal structure analysis

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資料名：
巻： 83 ページ： 65-72 発行年： 2012年11月
JST資料番号： W0664A ISSN： 1381-1177 資料種別：逐次刊行物 (A)
記事区分：原著論文発行国：オランダ (NLD) 言語：英語 (EN)

ロイシンデヒドロゲナーゼ(LeuDH,L-ロイシン:NAD⁺オキシドレダクターゼ,脱アミノ化,EC 1.4.1.9)を6種の好冷性細菌についてスクリーニングし,Sporosarcina psychrophila DSM 3に最高レベルの酵素活性を見出した。好冷性細菌からの初めてのLeuDHとして,この酵素を均一標品に精製して性質を解明した。この蛋白質は同じ43-kDaサブユニットの8量体構造を持ち,全体で約340kDaの分子質量であった。酵素は50°Cで最高活性を示し,0°Cの低温でもその活性の1/10が認められた。40°C以下の温度で40min処理しても酵素活性の損失はなかったが,50°C以上の高温処理で顕著な活性損失があった。L-ロイシンの脱アミノ化の最適pHは11であり,4-メチル-2-オキソペンタノエートのアミノ化の最適pHは9であった。20°CにおけるL-ロイシンとNAD⁺に対するK_m値はそれぞれ0.65と0.015mMであった。S.psychrophilaのLeuDHの酵素的性質はLysinibacillus sphaericusおよびGeobacillus stearothermophilusのLeuDHsの性質に類似していたが,より低い最適反応温度と低温における熱安定性が例外であった。S.psychrophilaのLeuDHの結晶構造解析から,全構造はL.sphaericusの酵素に類似していることが認められたが,異なっているのはサブユニット内部およびサブユニット間の疎水性相互作用と水素結合がわずかに減少している変化であった。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

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分子構造 , 酵素一般 , 微生物の生化学

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