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J-GLOBAL ID：201202217320940318   整理番号：12A0706781

カスパーゼ7は,ポリ(ADPリボース)ポリメラーゼ1の蛋白質分解の促進にエクソサイトを利用する

Caspase-7 uses an exosite to promote poly(ADP ribose) polymerase 1 proteolysis

著者 (3件)： BOUCHER Dave (Univ. Sherbrooke, QC, CAN) ,  BLAIS Veronique (Univ. Sherbrooke, QC, CAN) ,  DENAULT Jean-Bernard (Univ. Sherbrooke, QC, CAN)
資料名： Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America)
巻： 109  号： 15  ページ： 5669-5674  発行年： 2012年04月10日 
JST資料番号： D0387A  ISSN： 0027-8424  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アポトーシス時,多数の蛋白質がカスパーゼにより分解されるが,主にそれにかかわるのがカスパーゼ3である。しかしカスパーゼ7もカスパーゼ3と同一の基質特異性を持ち,しかもポリ(ADPリボース)ポリメラーゼ1(PARP)やHsp90コシャペロンp23に対してはより活性が高い。本研究では,カスパーゼ7のN末端ドメイン内にあるリジン残基群K³⁸KKK)が,これら2つの基質の効率的な蛋白質分解にとり重要な要素であることを明らかにした。カスパーゼ7のN末端ドメインはPARPに結合し,そしてカスパーゼ3による開裂を30倍近くも増大させた。当該リジン残基を欠いたカスパーゼ7を細胞内に発現させると,PARPおよびp23の開裂が野生型ペプチダーゼを発現させた場合に比べて大きく減退した。さらに一連のカスパーゼキメラ体を用いた検討から,酵素上でのp23の位置取りを明らかにした。以上,カスパーゼ7のN末端ドメインおよびN末端ペプチドが基質の分解を促進する役割を担っていることが分かった。

シソーラス用語： *カスパーゼ ,  ADPリボシルトランスフェラーゼ ,  *タンパク質分解 ,  シャペロンタンパク質 ,  タンパク質 ,  アミノ酸残基 ,  遺伝子発現 ,  キメラ ,  分子認識 ,  基質特異性 ,  アミノ酸配列 ,  相同性 ,  MCF7細胞
準シソーラス用語： N末端 ,  p23 ,  カスパーゼ3 ,  *カスパーゼ7 ,  突然変異蛋白質

分類 (2件)： 酵素一般  (EB09010D) ,  代謝一般  (EB03050F)

タイトルに関連する用語 (4件)： カスパーゼ7 ,  ADPリボース ,  蛋白質分解 ,  促進