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J-GLOBAL ID：201202217463148054   整理番号：12A0900325

アミロイド線維を核形成するオリゴマのサイズ,配向及び構成:前もって形成された凝集体のMDシミュレーションからの手がかり

Size, orientation and organization of oligomers that nucleate amyloid fibrils: Clues from MD simulations of pre-formed aggregates

著者 (2件)： SRIVASTAVA Alka ,  BALAJI Petety V.
資料名： Biochimica et Biophysica Acta  (Biochimica et Biophysica Acta)
巻： 1824  号： 8  ページ： 963-973  発行年： 2012年08月 
JST資料番号： B0207A  ISSN： 0005-2728  CODEN： BBBMBS  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 可変のサイズ(5~16ペプチド),配向(平行あるいは逆平行),構成(単一あるいは二重シート,ねじれの有無),末端の荷電状態及び温度(300及び330K)を持つGNNQQNYの前もって形成された凝集体の全原子MDシミュレーションを,各々50ns間行った(68シミュレーション;合計時間=3.4μs)。二重層系は,シート内ペプチドが平行あるいは逆平行に配向しているかどうかにかかわらず安定であった。単一シート系の寿命を,プロトン化状態,ペプチドの会合特性及び凝集体のサイズにより測定した。例えば,単一シート8量体は,平行配置及び中性末端,あるいは逆平行配置及び荷電末端により安定であった。このことは,アミロイド形成的配列に近傍の残基もまた凝集体中のペプチドの構成の決定に重要な役割を演じることを示唆した。交差βシートのねじれが,凝集体に必須であることを見い出した。主要鎖H結合は安定性の重要な決定因子であり,側鎖水素結合の存在にもかかわらずこれらのH結合の消失は,ペプチドの無秩序及び/又は解離を伴った。凝集体は線維軸に沿って本質的非対称であり,C端からの解離をより頻繁に認めた。凝集体はより小サイズのオリゴマに分解するか,あるいは端ペプチドは連続して解離するように思われた。さまざまな解離及び分解事象を認め,核形成時の会合に対する複数の経路の存在を指摘した。種々のサイズのオリゴマの不均一混合物が,重要な意味を持つ核の形成の前に存在するように思われた。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *アミロイド ,  *核形成 ,  オリゴマ ,  長さ ,  凝集体 ,  分子配向 ,  計算機シミュレーション ,  分子動力学 ,  電荷 ,  ねじり ,  温度 ,  ペプチド ,  水素結合 ,  アミノ酸残基 ,  β構造 ,  解離
準シソーラス用語： *アミロイド線維 ,  荷電状態 ,  分子動力学シミュレーション

分類 (1件)： 蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

物質索引 (1件)： Gly-Asn-Asn-Gln-Gln-Asn-Tyr-OH

タイトルに関連する用語 (8件)： アミロイド線維 ,  核形成 ,  オリゴマ ,  サイズ ,  配向 ,  凝集体 ,  MDシミュレーション ,  手がかり