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J-GLOBAL ID：201202218562462557   整理番号：12A0423971

Na⁺およびH⁺移送と同時共役した無差別性古細菌ATPシンターゼ

Promiscuous archaeal ATP synthase concurrently coupled to Na⁺ and H⁺ translocation

著者 (5件)： SCHLEGEL Katharina (Johann Wolfgang Goethe Univ. Frankfurt am Main, Frankfurt am Main, DEU) ,  LEONE Vanessa (Max Planck Inst. Biophysics, Frankfurt am Main, DEU) ,  FARALDO-GOMEZ Jose D. (Max Planck Inst. Biophysics, Frankfurt am Main, DEU) ,  FARALDO-GOMEZ Jose D. (Cluster of Excellence “Macromolecular Complexes”, Frankfurt am Main, DEU) ,  MUELLER Volker (Johann Wolfgang Goethe Univ. Frankfurt am Main, Frankfurt am Main, DEU)
資料名： Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America)
巻： 109  号： 3  ページ： 947-952  発行年： 2012年01月17日 
JST資料番号： D0387A  ISSN： 0027-8424  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： ATPシンターゼは全ての生細胞におけるATPの主要源であり,ATP合成を触媒するために,当該膜結合性複合体は濃度勾配を降下するイオンの膜貫通性拡散によって駆動される回転機構を用いる。ATPシンターゼはH⁺またはNa⁺のどちらかにより駆動されると推定され,膜ドメインの個別構造モチーフと宿主生物の個別代謝を反映する。本研究で,メタン生成古細菌,Methanosarcina acetivoransを用いて裏返し膜小胞におけるATP加水分解とイオン輸送を調査し,生理条件下でそのATPシンターゼの回転機構が膜を横断したH⁺およびNa⁺の同時移送と共役していることを示した。自由エネルギー分子シミュレーションを用いることで,膜ローターにおける結合部位のイオン選択性に関する観察結果を説明し,それがアミノ酸置換によって微調整され,M.acetivoransにおけるATP合成がメタン生成から生じるH⁺およびNa⁺によって駆動可能なことを示した。

シソーラス用語： *ATPシンターゼ ,  *Methanosarcina ,  細菌タンパク質 ,  ナトリウム ,  陽子 ,  膜タンパク質 ,  イオン輸送 ,  結合部位 ,  アミノ酸残基 ,  生体内イオン輸送
準シソーラス用語： *Methanosarcina acetivorans

分類 (2件)： 細胞膜の輸送  (EF04020R) ,  微生物の生化学  (EG03020N)

タイトルに関連する用語 (5件)： 移送 ,  共役 ,  無差別性 ,  古細菌 ,  ATPシンターゼ