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J-GLOBAL ID：201202218588625870   整理番号：12A0339700

Rhodobacter sphaeroides由来の反応中心における電子移動経路を誘導する蛋白質動力学の役割

Role of Protein Dynamics in Guiding Electron-Transfer Pathways in Reaction Centers from Rhodobacter sphaeroides

著者 (6件)： WANG Haiyu (Jilin Univ., Changchun, CHN) ,  WANG Haiyu (Arizona State Univ., Arizona, USA) ,  HAO Yawei (Jilin Univ., Changchun, CHN) ,  JIANG Ying (Jilin Univ., Changchun, CHN) ,  LIN Su (Arizona State Univ., Arizona, USA) ,  WOODBURY Neal W. (Arizona State Univ., Arizona, USA)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 116  号： 1  ページ： 711-717  発行年： 2012年01月12日 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Rhodobacter sphaeroides由来光合成反応中心の一連の変異体において,電荷分離反応中間体P⁺B_A^-とP⁺H_A^-(Pは開始電子供与体バクテリオクロロフィル対及びB_Aは初期バクテリオクロロフィルとH_Aは初期バクテリオフェオフィチン受容体)のエネルギー学を系統的に変え,多段階電子移動を誘導する蛋白質動力学の役割を調べた。駆動力に極めて感受性であるP⁺H_A^-再結合の高速相を分解した。P⁺H_A^-の相対的自由エネルギー増減のいずれかは支配的高速再結合成分,しかるに減少収量前向き電子移動を生じた。高速相は活性化状態,恐らくP⁺B_A^-を経由してP⁺H_A^-電荷再結合を示す。野生型では恐らく高速100ps以内のP⁺H_A^-の動的安定化によりこの活性化状態を極めてアクセスできない。エネルギー学を変える変異体では,活性化状態を経由した減衰速度が加速し,その経路は顕著になる。蛋白質の動的安定化は二組の時間規模と二組のかなり異なる反応に対し野生型中でほぼ最適環境を達成することができる。ps時間規模でエネルギー学はPとH_A間の励起状態間の移動に対して完全ではないがほぼ最適化できる。P⁺H_A^-の動的安定化後,電荷分離状態の高速結合を回避するため環境を最適化し,その代わり数100ps時間規模で極めて高収量でもってキノンへ前向き電子移動を行なった。しかるに,蛋白質動力学を用いることによって,反応中心は同じ反応中間体を含む極めて異なる時間規模の多反応を最適化できた。

シソーラス用語： *Rhodobacter sphaeroides ,  *反応中心【光合成】 ,  *電子移動 ,  再結合 ,  *野生型 ,  バクテリオクロロフィル ,  *突然変異体 ,  *電荷分離 ,  自由エネルギー ,  感受性 ,  活性化 ,  安定化 ,  励起状態 ,  反応中間体 ,  駆動力 ,  経時変化 ,  時間依存性 ,  ピコ秒 ,  光合成 ,  曲線あてはめ ,  電子伝達系
準シソーラス用語： 減衰速度 ,  時間規模 ,  電荷再結合 ,  変異体

分類 (1件)： 光合成  (EB10020I)

物質索引 (1件)： バクテリオフェオフィチン

タイトルに関連する用語 (7件)： Rhodobacter ,  反応中心 ,  電子移動 ,  経路 ,  誘導 ,  蛋白質動力学 ,  役割