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J-GLOBAL ID：201202218623889001   整理番号：12A1352626

JCウイルスアグノプロテインはラージT抗原のウイルスDNA複製起点への結合を増大する: ウイルスDNA複製におけるその関与に対する証拠

JC virus agnoprotein enhances large T antigen binding to the origin of viral DNA replication: Evidence for its involvement in viral DNA replication

著者 (3件)： SARIBAS A. Sami (Dep. of Neuroscience, Lab. of Molecular Neurovirology, Temple Univ. School of Medicine, 3500 N. Broad Street ...) ,  WHITE Martyn K. (Dep. of Neuroscience, Lab. of Molecular Neurovirology, Temple Univ. School of Medicine, 3500 N. Broad Street ...) ,  SAFAK Mahmut (Dep. of Neuroscience, Lab. of Molecular Neurovirology, Temple Univ. School of Medicine, 3500 N. Broad Street ...)
資料名： Virology  (Virology)
巻： 433  号： 1  ページ： 12-26  発行年： 2012年11月10日 
JST資料番号： H0793A  ISSN： 0042-6822  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： アグノプロテインはJCウイルス(JCV)生活環の完成成功に必要であり,JCV ラージT抗原(LT-Ag)と相互作用することが以前に示された。ここに,ウイルスDNA複製におけるアグノプロテイン関与を更に特性化した。アグノプロテインは直接DNAと相互作用することなく,LT-Agのウイルス複製起点(Ori)へのDNA結合活性を増大した。アグノプロテインの推定両親媒性αヘリックスはこの増大で主たる役割を果たしている。アグノプロテインの3つのフェニルアラニン(Phe)残基は全てこのαヘリックスに局在し,Phe残基が蛋白質-蛋白質相互作用,蛋白質の折り畳みおよび安定性で重要な役割を果たすことは一般的に知られている。全Phe残基の機能的関連性を変異誘導によって調べた。全部がアラニン(Ala)に変異すると,変異ウイルス(F31AF35AF39A)は夫々の各Phe変異株単独よりは有意に低い効率で複製し,アグノプロテインの機能に対するPhe残基の重要性を示した。まとめると,これらの研究はアグノプロテインのウイルスDNA複製における緊密な関与を示している。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *ウイルスタンパク質 ,  *ポリオーマウイルス ,  ラージT抗原 ,  複製起点 ,  *DNA複製 ,  分子間相互作用 ,  タンパク質結合 ,  アミノ酸残基 ,  アミノ酸配列 ,  細胞内分布 ,  ヌクレオチド配列 ,  遺伝子発現 ,  部位特異的変異誘発
準シソーラス用語： *JCウイルス ,  *アグノプロテイン ,  フェニルアラニン残基 ,  蛋白質-核酸相互作用

分類 (2件)： ウイルス感染の生理と病原性  (EG04042Y) ,  生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (6件)： JCウイルス ,  ラージT抗原 ,  ウイルス ,  DNA複製起点 ,  DNA複製 ,  証拠