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J-GLOBAL ID：201202219748717314   整理番号：12A1066583

超好熱古細菌Pyrobaculum aerophilumのアルコールデヒドロゲナーゼ:高温における安定性

Alcohol dehydrogenase from the hyperthermophilic archaeon Pyrobaculum aerophilum: Stability at high temperature

著者 (7件)： AUSILI Alessio (Lab. for Molecular Sensing, IBP-CNR, Naples, ITA) ,  VITALE Annalisa (Lab. for Molecular Sensing, IBP-CNR, Naples, ITA) ,  LABELLA Tullio (Lab. for Molecular Sensing, IBP-CNR, Naples, ITA) ,  ROSSO Francesco (Second Univ. of Naples, SUN, Naples, ITA) ,  BARBARISI Alfonso (Second Univ. of Naples, SUN, Naples, ITA) ,  GOMEZ-FERNANDEZ Juan C. (Departamento de Bioquimica y Biologia Molecular-A, Univ. of Murcia, ESP) ,  D’AURIA Sabato (Lab. for Molecular Sensing, IBP-CNR, Naples, ITA)
資料名： Archives of Biochemistry and Biophysics  (Archives of Biochemistry and Biophysics)
巻： 525  号： 1  ページ： 40-46  発行年： 2012年09月01日 
JST資料番号： B0023A  ISSN： 0003-9861  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 超好熱古細菌Pyrobaculum aerophilumの持つ新規な亜鉛依存性アルコールデヒドロゲナーゼ(PyAeADHII)の構造的および安定性的性質をフーリエ変換赤外分光法(FTIR)を使って検討した。この酵素は不規則なβ-バレル立体配座の特徴を持つGroES-フォールドモチーフ蛋白質に属する耐熱性のホモ4量体である。著者等の結果から,高β-シート2次構造(全2次要素の32%)を持つ蛋白質であり,3段階の熱アンフォールディング経路を示すことが分かった。完全な酵素変性は緩和された3次/4次構造の形成で先行され,予め励起された天然様立体配座を示した。2次元相関分光法解析(2D-COS)および差走査熱量測定法(DSC)実験によって,これらのデータは支持され,96.9°Cの蛋白質融解温度が決定でき,蛋白質変性過程中に起こる事象の順序を推定できた。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *アルコールデヒドロゲナーゼ ,  *細菌 ,  FTIR分光法 ,  耐熱性 ,  示差走査熱量測定 ,  スペクトロスコピー ,  二次構造 ,  熱変性
準シソーラス用語： *Pyrobaculum aerophilum ,  二次元相関分光法

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  酵素生理  (EG03052C)

タイトルに関連する用語 (5件)： 好熱 ,  古細菌 ,  Pyrobaculum ,  アルコールデヒドロゲナーゼ ,  安定性