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J-GLOBAL ID：201202220296625881   整理番号：12A1511109

フィラミンAと腫瘍の発生発展に関する研究の進展

著者 (3件)： SHI Jianwei (河北医科大学第四医院外二科, 石家荘) ,  WANG Shijie (河北医科大学第四医院外二科, 石家荘) ,  WANG Guiying (河北医科大学第四医院外二科, 石家荘)
資料名： Zhongliu Fangzhi Yanjiu  (Zhongliu Fangzhi Yanjiu)
巻： 37  号： 8  ページ： 955-958  発行年： 2010年 
JST資料番号： C2526A  ISSN： 1000-8578  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： 中国 (CHN)  言語： 中国語 (ZH)

抄録/ポイント： フィラミンA(filamin A、FLNa)は非アクチン結合蛋白であり、遺伝子構造は高度に保守的で、広く発現しており、哺乳動物の生長と発育に対して重要な効果を発揮する。FLNa蛋白は1つのアクチン結合領域と24個の繰り返し配列を有し、中間は2つのヒンジ構造を持つ。繰り返し配列に対する2次構造の数学モデル研究により、すべての繰り返し配列は多数の逆方向的に平行するβ-ラメラ構造を形成し、そして重なり合って棒状構造を形成し、良好な強靭性があり、機械的シグナルは棒状構造と?ヒンジ? 構造を通じて伝達されることが明らかになった。2本のポリペプチド鎖は炭素末端の第24個目の繰り返し配列末端とつながり、その機能と関係がある?V?型ホモダイマー[1]を形成する。FLNaは主に細胞質の巨大分子蛋白質に分布され、アクチンの結合蛋白として最初はただ繊維状アクチンをロープでき、強力な立体的アクチンゲルの形成を促進し、よって細胞骨格を形成する蛋白であると考えられていたが、研究がだんだん深くなるにつれ、FLNaの繰り返し配列が形成する免疫グロブリン構造と類似したマルチβ-ラメラ構造は、蛋白質と蛋白質の相互作用のためにインターフェースを提供し、シグナル伝達の重要な骨格蛋白で、多数の腫瘍形成関連のシグナル伝達経路、増殖を調節、粘着、移動など多くの細胞行為に参加し、腫瘍の発生と発展で重要な作用を発揮することが発見された[2]。Data from the ScienceChina, LCAS. Translated by JST

シソーラス用語： *アクチン結合タンパク質 ,  *腫瘍 ,  分子構造 ,  数学モデル ,  哺乳類 ,  アクチン ,  腫瘤形成
準シソーラス用語： 腫瘤形成【tumorigenesis】 ,  *フィラミンA ,  遺伝子構造 ,  哺乳動物 ,  腫瘍形成

分類 (2件)： 腫ようの化学・生化学・病理学  (GE02030N) ,  蛋白質・ペプチド一般  (EB03010N)

タイトルに関連する用語 (5件)： フィラミンA ,  腫瘍 ,  発展 ,  研究 ,  進展