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J-GLOBAL ID：201202221633367560   整理番号：12A0930488

温度ジャンプ緩和分光法とX線構造決定によるYersinia蛋白質チロシンホスファターゼの触媒反応ループ構造,動力学及び機能関係に関する研究

Investigation of Catalytic Loop Structure, Dynamics, and Function Relationship of Yersinia Protein Tyrosine Phosphatase by Temperature-Jump Relaxation Spectroscopy and X-ray Structural Determination

著者 (5件)： KE Shan (Albert Einstein Coll. of Medicine, New York, USA) ,  HO Meng-Chiao (Albert Einstein Coll. of Medicine, New York, USA) ,  ZHADIN Nickolay (Albert Einstein Coll. of Medicine, New York, USA) ,  DENG Hua (Albert Einstein Coll. of Medicine, New York, USA) ,  CALLENDER Robert (Albert Einstein Coll. of Medicine, New York, USA)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 116  号： 21  ページ： 6166-6176  発行年： 2012年05月31日 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Yersinia蛋白質チロシンホスファターゼ(YopH)はヒトPTPアーゼに比較して超反応性であり,すべてのPTPアーゼ中YopHは最も効率的酵素である。Yersiniaの病原性を達成する哺乳類細胞経路で働く二組の性質は触媒反応ループ構造差に関係し,その動力学と酵素有効性に影響することが提案されている。ループ閉鎖後結合配位子に対する安定相互作用を形成するループ能力はその一種であり,長く認識されている。更に,先の研究においてループの柔軟性/移動度は同様に一因子であることが示唆されている。これらはアラニンに対する単一点突然変異によるPTPアーゼのループ構造における増分変化が増分変化をしばしば酵素触媒反応効率に誘起する観測に基づいている。点ループ突然変異によるループ動力学の繊細変化を見分けるため温度ジャンプ緩和分光法を用いた。予期した通り,この結果はループ動力学と触媒反応ループ上残基サイズ間の相関を示唆した。酵素-配位子複合体の安定化はしばしばエンタルピー駆動であり,ループ閉鎖後更に好適水素結合/イオン間相互作用の生成によって達成された。YopHに関する温度ジャンプとX線結晶学研究は突然変異による幾つかの配位子-蛋白質相互作用の排除が一層移動性蛋白質残基形における増加エントロピーが喪失相互作用による自由エネルギー損失を補償するのに十分であり,酵素触媒反応の増強効率を導きさえするのでループ閉鎖後配位子-酵素複合体を必ずしも不安定化しないことを示唆した。これらの競争ループ特性がループ動力学と酵素機能にいかに影響するか考察した。

シソーラス用語： *タンパク質チロシンホスファターゼ ,  Yersinia ,  病原性 ,  反応性 ,  *触媒反応 ,  安定化 ,  点突然変異 ,  *酵素基質複合体 ,  エンタルピー ,  水素結合 ,  イオン間相互作用 ,  エントロピー ,  自由エネルギー ,  エネルギー損失 ,  温度ジャンプ法 ,  X線結晶学 ,  *結晶構造 ,  アミノ酸残基 ,  酵素反応機構 ,  酵素反応速度論 ,  変異誘発 ,  紫外可視吸収スペクトル ,  蛍光スペクトル ,  温度依存性 ,  柔軟性 ,  移動度 ,  化学緩和
準シソーラス用語： PTPアーゼ ,  X線構造 ,  *エルシニア属 ,  突然変異誘発 ,  反応効率

分類 (1件)： 酵素一般  (EB09010D)

タイトルに関連する用語 (10件)： 温度ジャンプ ,  緩和 ,  分光法 ,  X線構造 ,  Yersinia ,  蛋白質チロシンホスファターゼ ,  触媒反応 ,  ループ構造 ,  動力学 ,  研究