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J-GLOBAL ID:201202222444981946   整理番号:12A1236960

タバコマロニルトランスフェラーゼ(NtMaT1)によるフラボノール及びナフトール複合糖質の修飾のための構造的基礎

Structural basis for modification of flavonol and naphthol glucoconjugates by Nicotiana tabacum malonyltransferase (NtMaT1)
著者 (6件):
資料名:
巻: 236  号:ページ: 781-793  発行年: 2012年09月 
JST資料番号: C0607A  ISSN: 0032-0935  CODEN: PLANAB  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: ドイツ (DEU)  言語: 英語 (EN)
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植物HXXXDアシルトランスフェラーゼ触媒によるマロニル化は,生体異物を解毒するために普遍的適応機構とフラボノイド及びアントシアニンの構造多様性を作り上げる重要な修飾反応である。タバコマロニルトランスフェラーゼ1(NtMaT1)は幅広いフラボノイド及びナフトールグルコシドにおけるアシル基転移を触媒するドナーにマロニルCoA(MLC)を使用するアントシアニンアシルトランスフェラーゼサブファミリーのメンバーである。その触媒機構及び多角的基質特異性の基礎をなしている分子基盤の深い理解を得るために,本研究はNtMaT1のX線結晶構造を3.1 Å 解像度まで分析した。構造は一般的にHXXXDアシルトランスフェラーゼで見られる2つのα/β混合サブドメインからなる。マロニルCoAの部分的電子密度図から,本研究は溶媒チャネルに分子全体を確実に結合し,その後供与体及び受容体基質の両者の結合部位を解明した。NtMaT1へのMLC結合は2つのサブドメインの間の長い溶媒チャネルの一端を占有する。NtMaT1の構造を赤キクのアントシアニンアシルトランスフェラーゼサブファミリー(Dm3Mat3)由来酵素と重ね合わせて比較すると,アシル供与体及び受容体の両者について結合部位の構造的変化が明らかになったが,全体的な蛋白質しゅう曲構造は構造的に保存されていた。従って,マロニルCoAと結合部位のアミノ酸残基との形態及び相互作用は本質的に異なる。これらの主要な局地的構造上不均衡は異種での植物HXXXDアシルトランスフェラーゼの非依存的,拡散的進化を指摘する。酵素の構造的柔軟性及び基質の修正可能な結合パターンは植物HXXXDアシルトランスフェラーゼの異なる多角的基質特異性の進化の基礎を提供する。Copyright 2012 Springer-Verlag Translated from English into Japanese by JST.
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分類 (2件):
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し好料作物  ,  酵素生理 
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