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J-GLOBAL ID：201202223281486051   整理番号：12A1485567

内腔酵素末端とシェル蛋白質間の相互作用は細菌性微小画分内部への酵素カプセル化を仲介する

Interactions between the termini of lumen enzymes and shell proteins mediate enzyme encapsulation into bacterial microcompartments

著者 (4件)： FAN Chenguang (Iowa State Univ., IA) ,  CHENG Shouqiang (Iowa State Univ., IA) ,  SINHA Sharmistha (Iowa State Univ., IA) ,  BOBIK Thomas A. (Iowa State Univ., IA)
資料名： Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America)
巻： 109  号： 37  ページ： 14995-15000  発行年： 2012年09月11日 
JST資料番号： D0387A  ISSN： 0027-8424  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： 細菌性微小画分(MCP)は蛋白質シェル内部にカプセル化された代謝酵素からなる蛋白質性オルガネラであり,MCPが機能するためには特異的な酵素がカプセル化される必要がある。既報によりSalmonella entericaによる1,2-プロパンジオール(1,2-PD)利用において機能するMCP内部への酵素パッケージ化にはプロピオンアルデヒドデヒドロゲナーゼ(PduP)の短いN末端配列が必要かつ十分であることが示された。本報告で,カプセル化がPduAシェル蛋白質の短いC末端ヘリックスへのPduP標的配列の結合により仲介されることを示した。in vitro実験により,PduPとPduA間の結合が示され,他のMCPシェル蛋白質との結合はなかった。アラニン走査変異誘発実験から,結合に関与する鍵残基はPduPのE7,I10,L14とPduAのH81,V84,L88であることが分かった。in vivo標的化からPduPのN末端とPduAのC末端間の結合がMCP内部へのPduPのカプセル化に重要であることが示された。構造モデリングから,PduPのN末端とPduAのC末端の双方は,変異誘発実験で同定された鍵残基を介して互いに結合するヘリックス構造を呈することが示唆された。よって標題の結論を得た。

シソーラス用語： サルモネラ属 ,  *細菌タンパク質 ,  タンパク質結合 ,  結合部位 ,  ヘリックス構造 ,  アミノ酸残基 ,  部位特異的変異誘発 ,  *オルガネラ ,  アルデヒドデヒドロゲナーゼ ,  脂肪族アルコール ,  ジオール ,  第二アルコール
準シソーラス用語： *PduA蛋白質 ,  *PduP蛋白質 ,  Salmonella enterica ,  プロピオンアルデヒドデヒドロゲナーゼ ,  *細菌性微小画分 ,  代謝酵素

分類 (2件)： 微生物の生化学  (EG03020N) ,  生物学的機能  (EB03040U)

物質索引 (1件)： 1,2-プロパンジオール

タイトルに関連する用語 (9件)： 酵素 ,  シェル ,  蛋白質 ,  相互作用 ,  細菌 ,  微小 ,  画分 ,  カプセル化 ,  仲介