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J-GLOBAL ID：201202224308526987   整理番号：12A1524259

Dok-4のPTBドメインの構造と機能に関する新しい洞察

New insights into Dok-4 PTB domain structure and function

著者 (3件)： HOOKER Erika (Dep. of Medicine, Div. of Nephrology, McGill Univ. Health Centre, Montreal, Quebec, Canada H3A 2B4) ,  BALDWIN Cindy (Dep. of Medicine, Div. of Nephrology, McGill Univ. Health Centre, Montreal, Quebec, Canada H3A 2B4) ,  LEMAY Serge (Dep. of Medicine, Div. of Nephrology, McGill Univ. Health Centre, Montreal, Quebec, Canada H3A 2B4)
資料名： Biochemical and Biophysical Research Communications  (Biochemical and Biophysical Research Communications)
巻： 427  号： 1  ページ： 67-72  発行年： 2012年10月12日 
JST資料番号： B0118A  ISSN： 0006-291X  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： オランダ (NLD)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： Dokアダプタータンパク質ファミリーの7つのメンバーは高度に保存されたホスホチロシン結合(PTB)ドメインを共有する。Dok-1,2,3の場合,PTBドメインは免疫細胞の阻害性シグナル機構の鍵となる成分である脂質ホスファターゼShip1に結合する。他のDokファミリーと異なり,Dok-4は幅広く発現するが,専らそのパートナー分子に関する治験が欠けているため,あまり理解されていない。筆者等の先行研究において,Dok-1のPTBドメイン(aa107~260)と異なり,Dok-4の相同配列(aa100~233)は,既知のDok-4パートナーであるRetに殆ど結合しなかった。本研究において筆者等は,RetへのDok-4の結合が,以前明確化されたPTBドメイン境界(aa246まで)よりC末端に位置する残基を必要とすることを示す。これらの残基は重要なC末端α-ヘリックス伸長を形成することが予測された。Dok-4のPTBドメインはShip1のリン酸化されたNPXYモチーフにも結合したが,Ship2には結合しなかった。PTBドメインのR186H置換を引き起こす珍しいヒトの単一ヌクレオチド多型はRetによるDok-4のチロシンリン酸化を消滅させた。本発見は,T細胞におけるDok-4阻害シグナリングの潜在的機構と,ヒトにおける珍しいDok-4関連表現型の可能性を指し示す。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.

シソーラス用語： *アダプタータンパク質 ,  結合部位 ,  *受容体型チロシンキナーゼ ,  アミノ酸配列 ,  *ホスファターゼ ,  細胞情報伝達 ,  HEK293細胞 ,  COS細胞 ,  分子間相互作用
準シソーラス用語： *Dok-4 ,  *Ret【チロシンキナーゼ】 ,  ホスホチロシン結合ドメイン ,  *SHIP1 ,  COS1細胞 ,  蛋白質相互作用

分類 (2件)： 細胞生理一般  (EF02010S) ,  生物学的機能  (EB03040U)

タイトルに関連する用語 (3件)： PTB ,  ドメイン ,  洞察