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J-GLOBAL ID:201202227746699478   整理番号:12A0230575

排他的α/βコードはTetRペプチド複合体におけるアロステリック効果を指向する

An Exclusive α/β Code Directs Allostery in TetR-Peptide Complexes
著者 (7件):
資料名:
巻: 416  号:ページ: 46-56  発行年: 2012年02月10日 
JST資料番号: D0124B  ISSN: 0022-2836  資料種別: 逐次刊行物 (A)
記事区分: 原著論文  発行国: オランダ (NLD)  言語: 英語 (EN)
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最も良く特性化された細菌の転写調節因子の1つ,テトラサイクリンレプレッサー(TetR)のアロステリック機構が最近調べられた。結合テトラサイクリンは,DNA結合能力のある立体配座と非DNA結合立体配座との間で切り替わるよりむしろ,TetRの協同折畳みを誘導することが最近の研究で示唆された。リガンド結合で,多数の天然に近い多立体配座構造は単一の,もはやDNAを結合することができない安定した蛋白質立体配座に崩壊した。構造機能研究は,TetRに結合し,テトラサイクリンなどの低分子量エフェクターの機能を模倣する4つの合成ペプチドで行ない,異なるアロステリックなモデルを区別する新しい手段を提供した。2つの誘導ペプチドは伸展したβ様立体配座に結合したが,2つの反誘導ペプチドはTetRのエフェクター結合部位でαヘリックスを形成した。この排他的な二項性相互作用モードは,TetRの2つの別個の全面的立体配座,すなわち誘導されたTetRと同一のものとTetRのDNA結合状態を映すものと一致した。蛍光測定はTetRに結合するペプチドを実証したが,尿素誘導変性研究はペプチド複合体の熱力学的安定性の増加を示さなかった。このことは,少なくともこれらペプチドエフェクターについては,古典的な2状態アロステリックモデルがTetR機能を最も良く記述することを示唆した。Copyright 2012 Elsevier B.V., Amsterdam. All rights reserved. Translated from English into Japanese by JST.
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遺伝子発現  ,  分子構造 
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