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J-GLOBAL ID：201202227930741576   整理番号：12A1159706

AppA BLUFドメインの水素結合ネットワークと紫外可視スペクトルに対するGln63の中心的役割

The Central Role of Gln63 for the Hydrogen Bonding Network and UV-Visible Spectrum of the AppA BLUF Domain

著者 (3件)： HSIAO Ya-Wen (Max-Planck-Inst. Kohlenforschung, Muelheim an der Ruhr, DEU) ,  GOETZE Jan P. (Max-Planck-Inst. Kohlenforschung, Muelheim an der Ruhr, DEU) ,  THIEL Walter (Max-Planck-Inst. Kohlenforschung, Muelheim an der Ruhr, DEU)
資料名： Journal of Physical Chemistry B  (Journal of Physical Chemistry B)
巻： 116  号： 28  ページ： 8064-8073  発行年： 2012年07月19日 
JST資料番号： W0921A  ISSN： 1520-6106  CODEN： JPCBFK  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： AppA フラビン(BLUF)ドメインを用いる青色光検出においてフラビン発色団に近い重要残基の側鎖配向はなお議論の的である。発色団周りに残基の異なる配置を有する二個の公表X線構造(1YRKと2IYG)から出発したRhodobacter sphaeroides由来の野生型AppA BLUF蛋白質の量子精密化を報告した。量子精密化は通常の精密化として同じ実測X線の生データを使用するが,正規に使用したMMデータよりも一層信頼性が期待できる拘束として量子力学/分子力学(QM/MM)計算からのデータを含めた。量子精密化に加えて,1YRKと2IYG構造とそこから誘導した5種類のモデルに対して純QM/MM幾何構造最適化を行った。生じた構造を評価するため垂直励起エネルギーをQM(DFT/MRCI)/MM水準で計算した。野生型AppAの暗状態の実測吸収極大は1YRX型配向中のGln63残基を含む構造についてよく再現した。計算した励起エネルギーは2IYG型配向中のフリップしたGln残基を有する構造について赤方偏移した。計算した1YRKと2IYG型水素結合ネットワークを特に,発色団とGln63,Trp104及びMet106残基の配向の面で詳細に考察した。

シソーラス用語： タンパク質 ,  *光受容体 ,  *水素結合 ,  ネットワーク構造 ,  紫外可視吸収スペクトル ,  *アミノ酸残基 ,  アミノ酸配列 ,  フラビンタンパク質 ,  *発色団 ,  野生型 ,  Rhodobacter sphaeroides ,  結晶構造 ,  精密化 ,  分子内力学 ,  量子論 ,  分子構造 ,  構造最適化 ,  励起エネルギー ,  赤方偏移 ,  密度汎関数法 ,  MRCI法 ,  基底関数系 ,  信頼性
準シソーラス用語： AppA蛋白質 ,  BLUF蛋白質 ,  DFT計算 ,  X線構造 ,  暗状態 ,  構造モデル ,  構造精密化 ,  分子の幾何構造 ,  分子力学 ,  量子力学 ,  量子力学/分子力学法

分類 (2件)： 視覚  (EJ13020B) ,  有機化合物の可視・紫外スペクトル  (BM08085G)

タイトルに関連する用語 (5件)： AppA ,  ドメイン ,  水素結合ネットワーク ,  紫外可視スペクトル ,  役割