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J-GLOBAL ID：201202231730732464   整理番号：12A0813881

LDL受容体尾部と複合体を形成した常染色体性劣性高コレステロール血症ホスホチロシン結合ドメインの原子構造

Atomic structure of the autosomal recessive hypercholesterolemia phosphotyrosine-binding domain in complex with the LDL-receptor tail

著者 (7件)： DVIR Hay (La Jolla Inst. Allergy and Immunology, CA) ,  DVIR Hay (Technion-Israel Inst. Technol., Haifa, ISR) ,  SHAH Mehul (Univ. California at San Diego, CA) ,  GIRARDI Enrico (La Jolla Inst. Allergy and Immunology, CA) ,  GUO Lixia (La Jolla Inst. Allergy and Immunology, CA) ,  FARQUHAR Marilyn G. (Univ. California at San Diego, CA) ,  ZAJONC Dirk M. (La Jolla Inst. Allergy and Immunology, CA)
資料名： Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America  (Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America)
巻： 109  号： 18  ページ： 6916-6921  発行年： 2012年05月01日 
JST資料番号： D0387A  ISSN： 0027-8424  資料種別： 逐次刊行物 (A)
記事区分： 原著論文  発行国： アメリカ合衆国 (USA)  言語： 英語 (EN)

抄録/ポイント： FxNPxYo内包化シグナルを含むLDL受容体(LDLR)尾部ペプチドと複合体を形成した常染色体劣勢遺伝高コレステロール血症(ARH)蛋白質のホスホチロシン結合(PTB)ドメインの結晶構造を1.37Åの解像度で分析した。ARHは,尾部よりもより長い部分と相互作用した。LDLR尾部は,ユニークなフック様の構造を持ち,そこには二重のβターン構造が存在する。そしてこの部分にはARHの構造を決定づける別々の要因が入っている。例えば,長く伸びたバックボーン水素結合面,3つの疎水性ラセン状溝,そして疎水性ポケットY_oである。こうした独特な補完性が,他の関連PTB蛋白質と異なるところであり,コレステロールLDLの肝臓への取り込みに関してのこれらパートナー類の独特な生理的役割を説明しうるものと思われる。さらに,Yoの通常見受けられないような疎水性ポケットが,ARHの蛋白質内包化能力に関係しているものと考えられた。

シソーラス用語： *LDL受容体 ,  *高コレステロール血症 ,  *結晶構造 ,  原子構造 ,  水素結合 ,  疎水性 ,  立体構造 ,  インターナリゼーション ,  タンパク質 ,  遺伝
準シソーラス用語： グルーブ ,  常染色体性劣性遺伝 ,  ARH

分類 (2件)： 分子構造  (EB03020Y) ,  代謝異常・栄養性疾患一般  (GD05010J)

物質索引 (1件)： ホスホチロシン

タイトルに関連する用語 (8件)： LDL受容体 ,  尾部 ,  複合体 ,  常染色体 ,  高コレステロール血症 ,  ホスホチロシン ,  結合ドメイン ,  原子構造